蛋白质结构极大地影响和帮助了药物发现工作。然而，仅仅知道蛋白质的结构是不够的；它必须是正确的结构。序列中的微小变化会导致不同的构象和齐聚状态，导致不同的活性位点结构和功能的改变。蛋白质结晶是X射线晶体学测定蛋白质结构的必要前提。对于迄今尚未探索的结核分枝杆菌（TBNAT）芳胺N-乙酰转移酶结晶方法，我们已经获得了令人鼓舞的初步结果。尽管对TBNAT（一种重要的抗结核药物靶点）进行了长时间的结晶实验，但没有获得结晶。在另一种方法中，TBNAT蛋白与来自M.marinum同源NAT（74%序列一致性（SID））的微晶种子的交叉播种令人惊讶地产生了一个20微米大小的TBNAT晶体，衍射为2.1º，并允许进行TBNAT结构测定（Abuhammad等人，2013）。据我们所知，使用同源蛋白的交叉种子结晶以前只在SID超过85%的情况下成功。在本研究中，我们探讨了低序列同源性对SID低至30%的β-内酰胺酶交叉接种的影响。尽管SID较低，但结果表明，交叉播种可提高获得的命中率，确定新的结晶条件，缩短结晶时间，并提高获得的晶体质量。
