最近通过模拟退火的分子动力学改进结构因子的方法[Brünger，Kuriyan&Karplus（1987）。科学类,235，458-460]对118个残基蛋白肌红蛋白进行了测试。最近发表了该蛋白的高度精细结构，分辨率为1.3/1.7º[Sheriff，Hendrickson&Smith（1987）。分子生物学杂志。 197, 273-296]. 这与从蛋白质的早期模型开始的模拟退火精化（无人工干预）的结果进行了比较，该模型来自精化阶段，而传统的最小二乘法无法改善结构。模拟退火减少了R（右）2.5℃时的因子从39到31%，温度因子均匀，无溶剂分子，立体化学相似；人工精细化结构的可比值为27.9%。通过该方法，主干和侧链位置的误差可修正至约3。大约85%的初始结构的主干位置误差在这个范围内，在这些区域，r.m.s.主干误差从1.1Å减少到0.4Å。对于结构的其余部分，包括由于顺序错误而错误构建的区域，该程序没有任何改进，似乎需要手动干预。然而，结构的整体改进导致电子密度图更容易解释，并允许识别结构中的错误。讨论了模拟退火方法在X射线精细化中的通用性。
