Ramachandran图

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蛋白质组链接蛋白质组链接

显示：非对称单元 生物组件 用鼠标拖动结构进行旋转  导出动画图像 来自100000个高质量通用案例数据点的Ramachandran绘图和等高线 Ramachandran图是扭转角图-φ和psi（ψ）-肽中的残基（氨基酸）。按顺序，φ是C（i-1）、N（i）、Ca（i）和C（i）扭转角，ψ是N（i。该地块由G.N.Ramachandran等人于1963年开发。[1]通过绘制x轴上的φ值和y轴上的ψ值，如左图所示[2]。以这种方式绘制扭转角可以图形化地显示角度的可能组合。肽中每个残基的扭转角通过定位其平面肽键相对于两个相邻的平面肽键来定义其与两个相邻残基的连接几何形状，因此扭转角决定残基和肽的构象。由于空间位阻，许多角度组合，因此残基的构象是不可能的。通过绘制Ramachandran图，蛋白质结构科学家可以确定哪些扭转角是允许的，并可以深入了解肽的结构。右边的场景是核糖核酸酶H的Ramachandran图。 目录 1 次要结构绘图区域 1.1 α-螺旋 1.2 β-薄板 2 空间位阻限制的绘图区域 2.1 甘氨酸、脯氨酸等。 2.2 功能相关残留物 三 蛋白质图 次要结构绘图区域 肽的二级结构是具有有序和重复结构的肽段，重复结构是由于残基的重复构象，最终是φ和ψ的重复值。通过φ和ψ值的范围可以区分不同的二级结构，不同二级结构的值映射到Ramachandran图的不同区域。二级结构的两个常见示例如下所示。 α-螺旋 这个显示了在y平面上旋转的α-螺旋轴。查看末端螺旋时，请观察螺旋的开放中心。在一些肽键上绘制，以强调在α-螺旋中，平面肽键绕螺旋轴旋转。这个该肽的点聚集在φ=-57的值附近哦ψ=-47哦这是α螺旋的平均值。其他两个螺旋段的数据表明，这三个螺旋段中的数据都出现在一个大簇中，并且不能通过φ和ψ值的差异来区分螺旋段。 β-薄板 两段扭曲β板。肽键。球状蛋白质中的大多数β-片是扭曲的片，没有平坦的平行褶皱。β-片。这个该扭曲板的点围绕φ=-130的值聚集哦ψ=+140哦这是扭曲板材的平均值。在其他三个板材段中，更清楚地定义了扭曲板材值所在的区域。 空间位阻限制的绘图区域 φ和ψ的大多数组合在空间上是禁止的，,谷氨酸-序号-阿拉Ser的值为φ=55哦且ψ=-116哦Ser侧链与蓝色Ala接触。在天然肽图中，数据点将在不发生空间位阻的几个区域形成簇。根据我们在20世纪90年代初的理解，这些区域如左图所示，当时ProCheck等第一个验证程序[3]已开发 图：Ramachandran图显示了两个核心区域（蓝色）和三个允许区域（绿色）。 >100000个高质量数据点的一般情况Ramachandran图 核心区域（图中蓝色）包含φ和ψ最有利的组合，并且包含最多的点。一些蛋白质的绘图在右上象限包含一个小的第三核心区域。允许的区域（图中绿色）可以位于核心区域周围，也可以与核心区域无关，但它们包含的数据点比核心区域少。慷慨的区域（图中未显示）超出了允许的区域。其余区域被视为不允许使用。观察数据点55哦, -116哦上述三肽的Ser将位于右下象限，其中ProCheck中只包含一个不允许的区域。如果三肽中的Ser的φ和ψ值为-57哦和-47哦位于左下方的核心区域远离Ala旋转，且不与Ala接触。上述α-螺旋和β-片图中的大多数（如果不是全部）点位于其中一个核心区域。 自20世纪90年代以来，大分子晶体结构的数量和质量的大幅增加以及方法学的进步，极大地提高了人们对蛋白质和核酸的积极赞成、允许和真正不允许的构象的理解。下图绘制了100多万个一般情况下残留物的Ramachandran值，分辨率<2.0º，主干B因子<30。超过一半的地块完全是空的，但还有一些明显的集群，人口数量适中，可能有一些不利的能量，但这是可能的；这实际上包括+55，-116附近的区域，这是在一种类型的β转向中发现的。 甘氨酸、脯氨酸等。 由于Gly只有一个氢作为侧链，所以当φ和ψ通过一系列值旋转时，空间位阻不太可能发生。这个Gly的φ和ψ值为+55哦和-116哦分别没有显示Glu-Ser-Ala所具有的空间位阻。因此，Gly经常会在一般情况下的Ramachandran图的不允许区域绘制。上图中不允许区域中的几乎所有数据点都是Gly点。因此，现代拉马钱德兰标准[4][5]对具有不同局部空间位阻特性的氨基酸子集使用不同的函数，甚至可以考虑序列邻域的影响[6]脯氨酸的侧链与前面的骨架N共价连接，比一般情况下的残基受到更严格的限制。Pro（称为“prePro”）前的残基与脯氨酸环的空间位阻相互作用有一定的限制。Ile和Val的分支β-碳也给了它们一个不允许的Ramachandran区域的独特形状。其他16种氨基酸类型在其对非常有利区域的偏好上有所不同，但它们从异常区域中分离出来的外轮廓都非常接近，因此为了结构验证目的，它们都被归为“一般情况”分布（如上所示）。下图显示了Gly和trans-Pro的曲线图（顺式Pro略微向上和向左移动，缺少小的中央簇）。 Gly和trans-Pro的Ramachandran图 功能相关残基 与其他残基相比，功能相关残基更有可能具有绘制到拉马钱德兰图中允许但不受欢迎的区域的扭转角。这些功能相关残基的特定几何形状虽然在能量上有些不利，但对蛋白质的催化或其他功能可能很重要。这种构象需要通过蛋白质使用氢键、立体堆积或其他方式来稳定，对于高溶剂暴露的残基，这种构象应该很少发生。 蛋白质图 肌红蛋白 ：二级结构由α-螺旋、环和有序的非竞争结构组成。 ：α-螺旋预期区域外的红色数据点很可能涉及α-螺旋末端的残基，因为这些残基通常具有α-螺旋不典型的角度值。白点是循环和有序、非重复结构的白点。映射到不允许区域的少数残基是Gly。 查看绘图后 伴刀豆球蛋白A ：带有小段α-螺旋的扭曲β-板。 ：大多数黄色点位于扭曲β-板的区域中，在那里人们可以预料到它们，并且不允许区域中的点也是Gly。 查看绘图后。 乙酰胆碱酯酶 ：接近等量的α-螺旋、β-片和有序的非竞争性结构。Gly在不允许区域的一个重要例外是Ser:200。找到位于不允许区域（右下象限）的残留物。关于Ser:200的一个有趣的方面是，它是三种残基之一，是催化位点的一部分，参与这种酶的催化作用。Ser:200的独特φ和ψ值是定位侧链以便其参与催化的主要因素。 查看绘图后。

Proteopedia中的其他条目

使用键入的Jmol命令，可以为Proteopedia中的任何条目生成交互式Ramachandran图^[7]:

1. 例如，在新的浏览器窗口中打开Proteopedia中的条目1百升
2. 如果JSmol面板显示“Displaying simplified model”（显示简化模型）消息，请单击其下方的“load full”（加载完整）橙色按钮。模型重新加载后，
3. 右键单击页面上显示3D结构的JSmol面板的空白区域，或单击右下角的JSmol-logo（或frank）。
4. 当菜单出现时，选择慰问
5. 在出现的控制台的下部文本面板中单击并键入命令拉马钱德兰，后跟返回键。
6. 经过一些处理后，Ramachandran图将可见，您可以将鼠标悬停在图中并单击点，就像在Jmol场景窗口中处理原子一样。（要返回到模型，一个简单的解决方案是重新加载页面或打开该页面的新浏览器实例，或进入控制台型号1.1.）当控制台窗口打开时，单击球体时将列出值。
7. 要将绘图限制为显示结构的某些残留物或部分，可以在控制台中发出命令，例如显示螺旋线或显示gly后一个命令将所绘制的显示限制为仅甘氨酸残基。为了返回显示绘图上的所有值，发出命令全部显示在Jmol控制台中。

只要J（S）mol的版本为11.4或更高，这种生成交互式Ramachandran图的方法也适用于web上其他地方的Jmol applet/JSmol对象的其他实例。

如果您只需要报告一些残差的φ和ψ值，请使用场景创作工具选择感兴趣的残差并输入命令绘制RAMACHANDRAN在控制台中。

笔记

1. ↑Ramachandran GN、Ramakrishnan C、Sasisekharan V（1963年7月）。“多肽链构型的立体化学”。分子生物学杂志。7: 95–9.项目管理标识13990617
2. ↑Lovell SC、Davis IW、Arendall WB 3rd、de Bakker PI、Word JM、Prisant MG、Richardson JS、Richardson DC。Calpha几何结构验证：φ、psi和Cbeta偏差。蛋白质。2003年2月15日；50(3):437-50. PMID：12557186数字对象标识：2002年10月10日/第10286页
3. ↑拉斯科夫斯基，RA，麦克阿瑟，MW，莫斯，DS和桑顿，JM（1993）PROCHECK——检查蛋白质结构立体化学质量的程序。J.应用。克里斯特。，26, 283–291
4. ↑Lovell SC、Davis IW、Arendall WB 3rd、de Bakker PI、Word JM、Prisant MG、Richardson JS、Richardson DC。Calpha几何结构验证：φ、psi和Cbeta偏差。蛋白质。2003年2月15日；50(3):437-50. PMID：12557186数字对象标识：2002年10月10日/第10286页
5. ↑阅读RJ、Adams PD、Arendall WB 3rd、Brunger AT、Emsley P、Joosten RP、Kleywegt GJ、Krissinel EB、Lutteke T、Otwinowski Z、Perrakis A、Richardson JS、Shefler WH、Smith JL、Tickle IJ、Vriend G、Zwart PH。蛋白质数据库的新一代晶体学验证工具。结构。2011年10月12日；19(10):1395-412. PMID：22000512数字对象标识：2016年10月10日/j.str.2011.08.006
6. ↑Ting D，Wang G，Shapovalov M，Mitra R，Jordan MI，Dunbark RL Jr.氨基酸的邻域依赖性Ramachandran概率分布是根据分层Dirichlet过程模型开发的。公共科学图书馆计算生物学。2010年4月29日；6（4）：e1000763。PMID：20442867数字对象标识：10.1371/日记.pcbi.1000763
7. ↑命令定义于Jmol官方文档网站

另请参见

• 二面体/指数它链接到许多关于Ramachandran原理以及蛋白质中phi和psi角度的教程和资源。
• 维基百科中的Ramachandran阴谋

• 维基百科中的α螺旋

• 维基百科中的β表

• Ramachandran图的另一个例子显示了不同的地区。在欧洲生物信息研究所（EBI）
• 蛋白质结构基础