用户:Fadel A.Samatey/FlgE II/完成鞭毛钩结构

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蛋白质体中的交互式3D补体


自然通信 一个在线、开放存取的日志:自然.com/ncomms


细菌鞭毛钩的完整结构揭示了广泛的稳定相互作用。
Hideyuki公司松波克莱夫·S。巴克、Young-HoYoon公司、马提亚斯和Fadel A。萨马蒂.
自然通信 7:13425, 2016:nature.com/articles/ncomms13425. (DOI:10.1038/ncomms13425)


下面的互动分子之旅假设你熟悉这篇期刊文章[1].

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另请参见

注释和参考

  1. Matsunami H、Barker CS、Yoon YH、Wolf M、Samatey FA。细菌鞭毛钩的完整结构揭示了广泛的稳定相互作用。国家公社。2016年11月4日;7:13425. doi:10.1038/ncomms13425。PMID:27811912数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/ncomms13425
  2. 将α-碳填充到半径为3.5°的空间,使畴看起来是实心的。碳的范德华半径为1.7°。
  3. 3 3.1 3.2序列号从基因组序列中第二个残基的1开始,因为最初的Met被认为是通过N-末端蛋氨酸氨肽酶去除的。N端基因组序列(Uniprot FLGE-CAMJE Q0P7Q2)是MMRSLW,而成熟蛋白的N端序列被认为是MRSLW。
  4. 极性残基为Arg、Asn、Asp、Gln、Glu、His、Lys、Ser、Thr、Tyr。通道中没有Tyr或Trp。
  5. 5 5.1上述场景中的单体链是链“e”。它是55链模型中21条链中与其他链接触的原子数(216)最多的链之一。它也是与L拉伸接触的相邻链中原子数最多的28条链之一(51个)。L拉伸也由同一链中其他残基的31个原子接触(未显示)。
  6. 6 6.1“接触”被定义为可能的氢键,加上可能的非极性相互作用。可能的氢键:邻近单体中3.5°范围内的氧或氮。非极性相互作用:相邻单体中碳或硫的4.0度范围内的碳或硫。
  7. 接触原子的渲染半径为3.1°。相比之下,碳的范德瓦尔斯半径为1.7º:A.邦迪,《物理学杂志》。化学。 68:441 (1964).

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