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建议文章标题：蛋白质中的结

一条细绳或蛋白质链被认为包含了一个结，而拉动末端会留下一个结。当大多数折叠蛋白质链的末端被“拉动”时，它们会在被拉动的末端之间分解成一条直链：不再有结。在本文中，只考虑肽结合氨基酸链中的结；排除了由二硫键或氢键产生的结。蛋白质链中的结很少，它们的形成机制及其功能仍然是实验和讨论的主题[1][2][3][4]在蛋白质链中发现了四种类型的结，其中三种（41, 52, 61)下面讨论。


蛋白质中的结
图片：Overhand knot.jpg 图片：Figure-of-eight-knot.jpg
三叶草（上手，三1)结。 右图(41)结。
 
图片：三捻结.jpg 图片：装卸工knot.jpg
三捻(52)结。 装卸工的(61)结。

目录

乙酰羟基酸异构酶中的八结图

威廉·泰勒（William R.Taylor）于2000年报道了一种检测蛋白质主干中节点的算法[1]他扫描了3440个不同序列的已发表蛋白质结构蛋白质数据库。只发现了八个真正的结，其中大多数是简单的三叶结(上手结)之前已经描述过。然而，在以前未被识别为打结的蛋白质中检测到几个打结。一种是乙酰羟基酸异构酶（“AAIR”，1岁,1毫克)特别有趣的是，它位于折叠蛋白质骨架的深处（远离末端），而且它是一个更复杂的八字结.

泰勒说：“拉动一条给定的绳子的末端通常会决定它是否打结。因为我们握住绳子的末端，绳子和我们的身体形成一个闭合的圆圈，在被拉动时没有解开绳结的危险。”“蛋白质链（带电）的末端往往位于表面……”“另一种方法是逆转这个问题：与其将末端向外延伸，不如将末端固定，其余的蛋白质围绕着末端收缩。这是通过将蛋白质收缩成橡皮筋来实现的。”[1]

还原异构酶1岁包含一个八字结。

用鼠标拖动结构进行旋转
  • 乙酰羟基酸异构酶()来自菠菜(1岁)是含有泰勒八字结的蛋白质。这里只显示了生物单位，这是一种同二聚体。
 氨基末端                 羧基末端 
  • 大部分链条都在这里，包含节段312-545除外。
  • 如图所示。
  • 包含节段的末端是固定的，而中间的主干在数学上是固定的（请参见动画方法).

  • 为了比较，这里(1英里/小时)，其长度（247个残基）与1yve的打结区域相似（序列范围312-545，长度234）。
  • 数学收缩，同时固定末端位置，.

继泰勒的工作之后，在其他三种酮酸还原异构酶、几种光敏色素、一种转录调节物和一种病毒核心蛋白（参见pKnot服务器上的列表). 此外，还发现了更复杂的结，如下所述。

打结服务器

这些蛋白质结服务器提供可旋转的3D图形，显示简化的结。

p节

  • 服务器：p节[5].
  • 生成收缩的变形“电影”（两端固定），可以在OpenAstexViewer中播放，也可以作为多模型PDB文件下载，例如用于中的动画焦耳（Jmol）.
  • 可视化：似乎处于打开AstexViewer。在OS X上的Safari（但不在Firefox中）中，离开包含查看器的浏览器选项卡会导致返回时视图消失，并且您选中的所有选项都会丢失。
  • 列出中的所有结PDB公司按结类型分类（单击小链接打结台靠近主页左上角的黑色条）。列表包括核心序列范围和深度（但“深度”是服务器上未定义的单个值）。列表中的“长度”似乎是整个蛋白质链的长度，而不是打结部分的长度。
  • 上传PDB文件：是，您可以指定一个序列范围进行分析。

knots.mit.edu旋钮

  • 服务器：knots.mit.edu公司[6].
  • 可视化：Jmol显示带有彩色打结区域的链，以及简化的结（无电影）。
  • 列出结（比pKnot服务器上的列表短）。列表包括核心序列范围和其他未标记的数字。列表中的“长度”似乎是整个蛋白质链的长度，而不是打结部分的长度。
  • 上传PDB文件：是。

笔记

结似乎与特定的蛋白质序列无关[7].

“我们对蛋白质数据库中打结结构的调查揭示了迄今为止发现的最复杂的结。”[8].

6-1装卸工纽特，2010年[9]“人们可以在不破坏打结拓扑结构的情况下，从C端裂解20多个氨基酸，从N端裂解65个左右的残基。”？

在表面上结束，为什么？[10]

由于打结蛋白非常罕见，所以在试图预测蛋白质折叠时，人们努力反对打结模型[11][12].

物理上的拉头？“结的存在并不能自动表明一种超级蛋白质”[13]

“一个异乎寻常的形成的深三叶结，稳定了这个区域”[14]“对热和机械诱导的去折叠过程的研究表明，带结的蛋白质具有更大的内在稳定性。”[15]

“正如预期的那样，对结构相似但去掉了结的蛋白质的模拟更有效地折叠，清楚地证明了这些拓扑屏障的起源。”[16]折叠[17]

  • 非共价假结[18]
  • 环核苷酸环胱氨酸结[20]

结类别

2010年9月，共有176页提到“结”，41个类别被自动分配，同一事物有许多不同的短语。您可以使用仅限于Category名称空间的搜索来显示“结”类别的当前列表：

2010年9月，搜索单数“knot”也给出了41个类别。

不属于结类别的条目

一些提到“结”的页面没有分配给结类别。

方法

请参阅蛋白质中的结：方法.

内容属性

本文中使用的八字形结的动画和模型是2000年8月由用户：Eric Martz在蛋白质中的结，动画利用了现在已经不起作用的MDL Chime插件.

威廉·R·泰勒（William R.Taylor）很好地提供了右侧图形和未标记比较变形的数据(英国伦敦米尔山里奇韦国立医学研究所数学生物学部)2000年。

注释和参考

  1. ↑1 1.1 1.2泰勒WR。一个深深打结的蛋白质结构及其折叠方式。自然。2000年8月24日；406(6798):916-9. PMID：10972297数字对象标识：10.1038/35022623
  2. ↑泰勒·WR。蛋白质结和折叠复杂性：一些新的扭曲。计算机生物化学。2007年6月；31(3):151-62. Epub 2007年3月24日。PMID：17500039数字对象标识：2016年10月10日/j.compbiochem.2007.03.002
  3. ↑Dzubiella J.紧密蛋白质结的序列特异性大小、结构和稳定性。《生物物理学杂志》，2009年2月；96(3):831-9. PMID：19186124数字对象标识：2016年10月10日/j.bpj.2008.10.019
  4. ↑Mallam AL，Morris ER，Jackson SE。探索蛋白质折叠中的打结机制。美国国家科学院院刊2008年12月2日；105(48):18740-5. Epub 2008年11月17日。PMID：19015517
  5. ↑Lai YL、Yen SC、Yu SH、Hwang JK。pKNOT：蛋白质KNOT网络服务器。《核酸研究》，2007年7月；35（Web服务器问题）：W420-4。Epub 2007年5月25日。PMID：17526524数字对象标识：10.1093/nar/gkm304号
  6. ↑Kolesov G、Virnau P、Kardar M、Mirny LA。蛋白质结服务器：检测蛋白质结构中的结。《核酸研究》，2007年7月；35（Web服务器问题）：W425-8。Epub 2007年5月21日。PMID：17517776数字对象标识：10.1093/nar/gkm312
  7. ↑Potestio R、Micheletti C、Orland H.结蛋白与未结蛋白：结促进环的证据。公共科学图书馆计算生物学。2010年7月29日；6（7）：e1000864。PMID：20686683数字对象标识：10.1371/日记.pcbi.1000864
  8. ↑Virnau P，Mirny LA，Kardar M.蛋白质中的复杂结：功能和进化。公共科学图书馆计算生物学。2006年9月15日；2（9）：e122。Epub 2006年7月28日。PMID：16978047数字对象标识：10.1371/journal.pcbi.0020122
  9. ↑Bolinger D、Sulkowska JI、Hsu HP、Mirny LA、Kardar M、Onuchic JN、Virnau P.A Stevedore蛋白结。公共科学图书馆计算生物学。2010年4月1日；6（4）：e1000731。PMID：20369018数字对象标识：10.1371/日记.pcbi.1000731
  10. ↑Hovmoller S，Zhou T。为什么多肽链的两端位于蛋白质的外部？蛋白质。2004年5月1日；55(2):219-22. PMID：15048814数字对象标识：10.1002/防护2011
  11. ↑Khatib F，Rohl CA，Karplus K.Pokefind：一种用于蛋白质结构预测的新型拓扑滤波器。生物信息学。2009年6月15日；25（12）：i281-8。PMID：19478000数字对象标识：10.1093/生物信息学/btp198
  12. ↑Khatib F，Weirauch MT，Rohl CA。快速结检测及其在蛋白质结构预测中的应用。生物信息学。2006年7月15日；22（14）：e252-9。PMID：16873480数字对象标识：2014年2月22日e252
  13. ↑Bornschlogl T，Anstrom DM，Mey E，Dzubiella J，Rief M，Forest KT。用单分子原子力显微镜拧紧光敏色素中的结。《生物物理学杂志》2009年2月18日；96(4):1508-14. PMID：19217867数字对象标识：2016年10月10日/j.bpj.2008.11.012
  14. ↑Wagner JR、Brunzelle JS、Forest KT、Vierstra RD。光敏色素生色结合域结构揭示的一个光敏结。自然。2005年11月17日；438(7066):325-31. PMID：16292304数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/nature04118
  15. ↑Sulkowska JI，Sulkowski P，Szymczak P，Cieplak M。结对蛋白质的稳定作用。美国国家科学院院刊2008年12月16日；105(50):19714-9. Epub 2008年12月8日。PMID：19064918
  16. ↑Sulkowska JI，Sulkovski P，Onuchic J.避免用结折叠蛋白质的危机。美国国家科学院院刊2009年3月3日；106(9):3119-24. Epub 2009年2月11日。PMID：19211785
  17. ↑光泽LM。打好结。结构。2007年1月；15(1):2-4. PMID：17223526数字对象标识：2016年10月10日/j.str.2006.12.001
  18. ↑Taylor WR、Xiao B、Gamblin SJ、Lin K。结还是不结？在蛋白质方面创下纪录。计算机生物化学。2003年2月；27(1):11-5. PMID：12798035
  19. ↑Andersson FI、Pina DG、Mallam AL、Blaser G、Jackson SE。解开5（2）结蛋白UCH-L3的折叠机制。FEBS J.2009年5月；276(9):2625-35. Epub 2009年3月24日。PMID：19476499数字对象标识：10.1111/j.1742-4658.2009.06990.x
  20. ↑Rosengren KJ、Daly NL、Plan MR、Waine C、Craik DJ。蛋白质中的扭曲、结和环。环核苷酸框架的结构定义。生物化学杂志。2003年3月7日；278(10):8606-16. Epub 2002年12月12日。PMID：12482868数字对象标识：10.1074/jbc。M211147200号

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