结构叠加工具

来自Proteopedia

蛋白质组链接蛋白质组链接

结构叠加是指两个或多个分子模型之间的最佳叠加，在三维上产生最接近的拟合。它有时被称为结构对齐但该术语很容易与结构叠加引导的序列比对混淆。就蛋白质而言，结构叠加通常是在不参考蛋白质序列的情况下进行的。当模型紧密叠加时，它表明进化和功能关系可能无法从序列比较中辨别出来^[1].

本文的目的是帮助选择用于执行结构叠加的服务器或软件包。列出了结构叠加服务器和软件包的特点，以及测试结果和几个示例。

结构叠加服务器有两种常见应用：

1. 成对叠加。下面列出的所有服务器都允许您上传两个3D模型（或从PDB公司)并生成结构叠加。
2. 结构邻居一些服务器（特别是大理,FATCAT公司,VAST公司和热门搜索)使您能够上传一个三维模型（或在PDB公司)并生成中最近结构的列表PDB公司，基于查询结构与中每个结构之间的成对结构重叠PDB公司.

维基百科提供了结构叠加软件包列表和概述结构叠加长谷川和霍尔姆于2009年审查了结构叠加方法^[2].

目录 1 评估结构叠加 2 可视化结构叠加 三 结论 3.1 蛋白质结构叠加 3.2 DNA结构叠加 3.3 多链结构叠加 3.3.1 两种型号各有多条链条 3.3.2 一条链与许多其他链 3.3.3 一种蛋白质复合物与许多其他蛋白质复合物 4 结构路线服务器 4.1 总工程师 4.2 大理 4.3 FATCAT公司 4.4 FlexProt公司 4.5 长毛象 4.6 俄罗斯卢比 4.7 SuperPose（超级姿势） 4.8 TM-对齐 4.9 TopMatch（最佳匹配） 4.10 热门搜索 4.11 VAST公司 4.12 PDB-日本结构导航器 5 结构叠加软件 5.1 DeepView=瑞士PDBViewer 5.2 焦耳（Jmol） 5.3 PyMOL公司 5.4 UCSF奇美拉 5.5 TopMatch（最佳匹配） 6 示例 6.1 需要灵活性的示例 6.2 刚性校准示例 6.2.1 CE示例 6.2.2 大理示例 6.2.3 DeepView=Swiss-PDBViewer示例 6.2.4 FATCAT示例 6.2.5 MAMMOTH示例 6.2.6 PyMOL示例 6.2.7 TM-Align示例 6.2.8 TopMatch示例 6.2.9 VAST示例 7 工具书类

评估结构叠加

两个最佳叠加模型之间的结构差异通常被测量为均方根偏差(风险管理与可持续发展部)重叠字母位置之间（不包括与非重叠位置的偏差）。为了提供RMSD值的参考框架，请注意，在对同一蛋白质进行独立测定时，α碳的RMSD高达0.5º^[3].序列同源性约为50%的蛋白质的结晶模型相差约1ºRMSD^[3][4]。对于由以下因素决定的模型，偏差可能会大得多核磁共振^[4].

结构叠加相对于随机序列非冗余结构叠加的统计意义PDB公司，通常使用z评分z-score是观察到的叠加RMSD和相同长度的随机对的平均RMSD之间的距离，以标准偏差表示，具有相同或更少的间隙。Z分数小于2被认为缺乏统计意义。

当被比较的模型有实质性差异时，尤其是当它们有多个域时，采用了更宽容的拟合贴近度估计，尤其是在CASP公司其中之一是全球距离测试总分，或GDT_TS（通用数据传输系统）。另请参阅理论模型.

可视化结构叠加

结构对齐1平方英尺具有1个接头. 显示：非对称单元 生物组件 用鼠标拖动结构进行旋转  导出动画图像

结构叠加通常被可视化为模型的叠加主干轨迹。右边的例子显示了细菌细胞分裂蛋白自由贸易区(1平方英尺：A）叠加大理具有哺乳动物微管蛋白(1个接头：A）。叠加区域的序列一致性约为13%。

• 非重叠段在查询中为白色(自由贸易区)在目标中变薄(微管蛋白). 此场景在中可用大理除了目标颜色已经更改，以使其与红色查询更加不同之外。(.)
• 因为叠加大约有300个残基长（蛋白质链更长），所以很难在复杂性中看到这种叠加的细节。下面的按钮显示了查询的50个剩余段(自由贸易区)和目标主干(微管蛋白)其中目标α碳在3.5℃范围内。（RMSD大理叠加为3.2°。）

• 这个由生成FATCAT公司报告了298个重叠残基的3.02μRMSD，以及重叠残基10.2%的序列一致性。该变体显示查询的334个残基序列（FtsZ）从查询构象改变为叠加靶标的构象（微管蛋白）。它没有显示微管蛋白的非重叠环，在上面的初始场景中，微管蛋白可以被视为细骨架痕迹。变形使我们很容易看到核心褶皱是稳定的，而表面环发生了较大的变化。

根据查询模型中的偏差（“RMSD”）给目标α碳着色非常有用：红色表示偏差较大（叠加不良），蓝色表示偏差较小（叠加紧密），白色表示平均叠加。独立程序DeepView=瑞士PDBViewer和PyMOL公司RMSD进行颜色叠加，但结果无法轻松导出为Jmol。令人惊讶的是，除了大理不幸的是，Jmol中没有通过RMSD对叠加进行着色的内置方法。

结论

蛋白质结构叠加

下面介绍了几个文档齐全、易于使用的服务器和软件包，它们在顺序相关结构叠加方面做得很好。它们包括

• 总工程师仅刚性叠加。
• 大理仅刚性叠加。Jmol（焦耳）。颜色依据结构保护区分紧密重叠段和不良重叠段。
• FATCAT公司 灵活的和刚性叠加。Jmol（焦耳）。生成变形对齐方式。
• TopMatch（最佳匹配）

如果您希望自动选择具有最佳叠加的小子域，请尝试DeepView=瑞士PDBViewer的探索域替代匹配或迭代魔术拟合（请参阅DeepView=Swiss-PDBViewer示例).

DNA结构叠加

上述服务器都不构成DNA的叠加，但DeepView=瑞士PDBViewer会(迭代魔术拟合).

多链结构叠加

两种型号各有多条链条

CE和FATCAT一次只叠加一条链。DaliLite似乎叠加了多条链，尽管输出令人困惑，而且没有明确标记。DeepView=瑞士PDBViewer可以叠加多条链，包括蛋白质链和DNA链(迭代魔术拟合).TopMatch（最佳匹配）和热门搜索也可以叠加多链蛋白组合。

一条链与许多其他链

大理,FATCAT公司,VAST公司和热门搜索允许您上载三维模型，或指定PDB代码，并获得中最相似结构的列表PDB公司，已调用结构邻居.

一种蛋白质复合物与许多其他蛋白质复合物

除了在单链层次上搜索外，热门搜索为您提供了一个给定（可能是上传的）蛋白质复合体的最相似的蛋白质复合体（生物组合）列表。

结构路线服务器

按服务器名称按字母顺序排列：

总工程师

这个组合扩展方法。请参阅维基百科上CE方法的解释.

• 服务器：使用rcsb.org网站在主页上，单击Analyze，然后单击Pairwise Structure Alignment。
• 出版（1998）^[5]
• 刚性对准：仅（根据FATCAT^[6])
• 对齐DNA？不。
• 对齐多个蛋白质链？否。一次对齐一对链条。
• 基于结构的序列比对：是。
• 可视化：分子*。
• 由RCSB提供？对。

大理

“Dali不会优化RMSD，它会匹配联系人”（Dali教程，第4.4.2节）。请参阅在维基百科上解释达利的方法.

• 服务器：大理服务器
• 2010年出版^[7], 2020^[8].
• 服务器帮助：是，包括Dali教程（PDF）和许多屏幕截图。
• 结构叠加是否涉及序列比较？不清楚的。
• 刚性叠加：是（大理教程第4.4.2节）。仅（根据FATCAT^[6])
• 柔性叠加：否。
• 结构邻居（预先计算）：是
• 叠加DNA？不。
• 叠加多个蛋白质链？对？（结果标记不充分，令人困惑。）
• 成对叠加，包括上传模型：是
• 配体：KEPT。
• 可视化：是的。可视化页面上没有颜色键。
• 颜色偏差：是（“结构保护”）。
• 由RCSB提供？不。
• 特殊功能：
  • 根据检查模型计算的序列守恒对3D可视化进行颜色显示。可视化页面上没有颜色键。

FATCAT公司

• 服务器：fatcat.godziklab.org柔性结构通过链AFP（对齐碎片对）与扭曲对齐（FATCAT）
• 出版物（2003年）^[6]“……FATCAT算法实现了比当前方法更精确的结构对准，同时引入的铰链更少。”
• 关于服务器的帮助：对于快照，是；一些上下文相关的帮助。
• 叠加是否涉及序列比较？不清楚的。
• 刚性叠加：是（可选）
• 柔性叠加：是（可选）
• 结构邻居（预先计算）：是
• 成对叠加，包括上传的模型：是
• 叠加DNA：否。
• 叠加多条蛋白质链：否。一次对齐一对蛋白质链。
• 基于结构的序列比对：是
• 可视化：是的。
• 偏差颜色：不（颜色表示扭曲/铰链边界。）
• 由RCSB提供？是的，有两种选择：刚性和柔性。
• 下载结果：一个pdb文件，不使用MODEL/ENDMDL分隔符，但具有标记为链A和B的对齐结构。如果在RCSB完成，则下载有2个单独的mmCIF文件。
• 特殊功能：
  • 生成一个变形在两条重叠链之间（在“……之间的插值”链接处）。它是一个10型号的PDB文件只有α-碳.
  • 提供RasMol脚本，以清晰地为每个刚性段着色（由扭曲/铰链分隔）。

出版物注释：有10个“疑难示例”^[9]FATCAT产生的结果（长度，RMSD）与刚性叠加服务器DALI、VAST、CE相当，在8个案例中没有扭曲。这表明FATCAT不会偏向于引入扭曲（铰链）。在两个困难的情况下引入了铰链，可以说产生了更好的叠加效果。与之相比FlexProt公司^[10]，FATCAT获得了类似的RMSD，并通过较少的扭曲（铰链）调整了长度。

FlexProt公司

• 服务器：FlexProt公司.
• 出版（2002）^[11]
• 刚性叠加：是（结果包括0个铰链的对齐，但只有对齐良好的残留物子集对齐。）
• 柔性叠加：是（给出了不同数量铰链的结果。）
• 可视化：无（您可以下载PDB文件。）
• 配体：丢弃的.
• 特殊功能：为由铰链分隔的每个刚性段指定不同的链名称，便于进行信息着色。

注：FATCAT公司提供了其性能优于FlexProt的证据。

长毛象

• 服务器：猛犸哺乳动物（从理论上获得的匹配分子模型）
• 出版物（2002年）^[12]
• 服务器帮助：很少或没有。
• 叠加是否涉及序列比较？否：他们表示这是一种“顺序相关的结构对齐”。
• 刚性叠加：是。
• 柔性叠加：否。
• 多重叠加：是。
• 结构邻居（预先计算）：否。
• 成对叠加，包括上传的模型：是
• 可视化：无（您可以下载PDB文件和RasMol脚本。PDB文件缺少MODEL/ENDMDL分隔符。PDB文件没有链名称。可下载文件中有一个带有链a和链B的PDB文件拉斯莫.tcl但这不是Jmol-ready文件。)
• 偏差颜色：不.
• 由RCSB提供？不。

俄罗斯卢比

• 服务器：俄罗斯卢比
• 出版（2019年）^[13]
• 服务器帮助：是。
• 结构邻居（预先计算）：否。
• 叠加是否涉及序列比较？不。
• 刚性叠加：是。
• 柔性叠加：否。
• 多次叠加：否。
• 基于结构的序列比对：是
• 使用上传模型搜索：是
• 可视化：是的。
• 偏差颜色：否。
• 特殊功能：
  • 不依赖序列的纯几何结构搜索。
  • 对于每个结果，都提供了三维结构叠加、序列对齐和可下载的PDB叠加文件。
  • 即使上传的PDB文件与现有结构的相似性很低，也可以提供结果。因此，适合测试蛋白质结构预测算法的输出。

SuperPose（超级姿势）

• 服务器：SuperPose（超级姿势）
• 出版物（2004年）^[14]
• 服务器上的帮助：？
• 结构邻居（预先计算）：？
• 可视化：？
• 叠加是否涉及序列比较？
• 刚性叠加：？
• 柔性叠加：？
• 多重叠加：是。
• 基于结构的序列对齐：？
• 搜索上传的模型：是
• 颜色偏差：？
• 特殊功能：
  • 允许重叠限制区域的规范。

TM-对齐

• 服务器：TM-对齐
• 出版物（2005）^[12]
• 服务器帮助：一点。
• 叠加是否涉及序列比较？不清楚的。
• 刚性叠加：是。
• 柔性叠加：否。
• 多重叠加：你可以下载软件在linux上运行。
• 结构邻居（预先计算）：否。
• 成对叠加，包括上传模型：是
• 可视化：是的（您可以右键单击JSmol中的可视化并保存显示的文件。此外，您还可以下载包含PDB坐标的RasMol脚本。PDB文件缺少MODEL/ENDMDL分隔符。PDB文件没有链名称。由于REMARK行不是合法的Jmol命令，文件在Jmol中不作为脚本运行。您可以直接在PyMOL中打开下载的文件。）
• 偏差颜色：不.
• 由RCSB提供？对。

最匹配

• 服务器：TopMatch（最佳匹配）
• 出版物（2008年和2008年）^[15][16], (2012)^[17], (2020)^[18]
• 服务器帮助：是。
• 叠加是否涉及序列比较？不。
• 刚性叠加：是。
• 柔性叠加：否。
• 多次叠加：否。
• 基于结构的序列比对：是。
• 结构邻居（预先计算）：否（但请参见热门搜索).
• 成对叠加，包括上传模型：是
• 可视化：是。
• 偏差颜色：否。
• 由RCSB提供？不。
• 特殊功能：
  • （蛋白质和核酸的）多链复合物的结构叠加。
  • 您可以下载叠加目标PDB文件（在查询PDB文件的单独文件中）。PyMOL脚本和用于转换目标坐标的矩阵也可用。

热门搜索

• 服务器：热门搜索
• 出版（2014）^[19]
• 服务器帮助：是。
• 结构邻居（预先计算）：是。
• 叠加是否涉及序列比较？不。
• 刚性叠加：是。
• 柔性叠加：否。
• 多次叠加：否。
• 基于结构的序列比对：是（间接地，通过链接TopMatch（最佳匹配）).
• 使用上传模型搜索：是
• 可视化：是的。
• 偏差颜色：否。
• 特色：多链蛋白复合物的结构搜索。

巨大的

• 服务器：矢量对齐搜索工具
• 1996年出版^[15], 2014^[20], 2020^[21].
• 服务器帮助：是。
• 叠加是否涉及序列比较？不清楚的。
• 刚性叠加：仅（根据FATCAT^[6])
• 柔性叠加：否。
• 多重叠加：？。
• 结构邻居（预先计算）：是。
• 成对叠加，包括上传的模型：否。
• 可视化：Cn3D。似乎没有办法下载PDB格式的对齐模型，以便在Jmol中进行可视化。
• 偏差颜色：不（至少不是Jmol-compatible形式）。
• 由RCSB提供？不。
• 特殊功能：

注意：为了获得RMSD等对齐参数，必须将列表格式从绘图到桌子，然后单击列表按钮。

PDB-日本结构导航器

• 服务器：结构导航器 但2021年未找到服务器.
• 出版物（2007）：ASH结构对齐包：领域分类的敏感性和选择性.
• 服务器帮助：是。
• 叠加是否涉及序列比较？是，并显示每对的序列对齐。
• 刚性叠加：是。
• 灵活叠加：（可能不清楚。）
• 多重叠加：？？
• 结构邻居（预先计算）：？？
• 成对对齐，包括上传的模型：是。
• 可视化：是的，使用PDBj开发的jV小程序。
• 偏差颜色：否？
• 由RCSB提供？不。
• 特点：？？

结构叠加软件

本节适用于不需要web浏览器的独立软件包。

DeepView=瑞士PDBViewer

• 下载站点：DeepView Swiss-PdbViewer软件.
• 使用DeepView进行叠加的教程.
• 出版物（1997年、1999年）^[22][23]
• 2019年发布4.11版；适用于Windows和macOS 10.5-10.14。
• 注意安全：该程序可能报告叠加的α-碳的错误数量，通常报告实际数量的两倍或四倍。为了获得正确的计数，请使用“Fit”菜单、“Calculate RMS”或观察每层中选择的残留物数量。
• 帮助：是的。
• Fit，Magic Fit基于序列的结构叠加。
• 拟合，迭代魔术拟合从基于序列的结构叠加开始，然后在较少的残差上进行进一步的结构叠加，从而进一步最小化RMSD。
• Fit，Explore Domain Alternate Fits:是否顺序相关结构叠加。
• 魔力拟合和迭代魔力拟合可以在每个模型中对齐多条链并且可以对齐DNA链以及蛋白质链。
• 颜色，RMS：根据偏差为目标结构着色。
• 拟合，将图层标准偏差设置为B系数：仅当对齐模型的序列相同时才有效。

焦耳（Jmol）

请参见

• Jmol/叠加这解释了Jmol中的方法。
• Samatey/1#比较其中显示了Jmol执行的对齐动画。
• Samatey/2#与_Thermotoga的比较它有一些按钮，可以为不同域的对齐设置动画。
• Samatey/3#与沙门氏菌的比较：按钮设置结构路线动画播放了一个很长的“电影剧本”，但在2018年8月，它似乎挂在了中间。这个问题可能是在Proteopedia被转换为使用JSmol时出现的。

PyMOL公司

• 下载站点：PyMOL公司。组织
• 这个超级的命令进行结构叠加。
• RMSD颜色：是例子.

UCSF奇美拉

• 下载站点：www.cgl.ucsf.edu/chimera/download.html
• 这个月老命令进行结构叠加，请参见在这里。或使用“match”指定精确的原子对，请参见在这里
• RMSD颜色：是“（4）”中概述的步骤或在此处的“（A）”下

TopMatch（最佳匹配）

• 下载站点：TopMatch单机版
• 出版物（2008年和2008年）^[15][16], (2012)^[17]
• 适用于Linux和Windows。
• 功能：请参阅TopMatch-web（顶部匹配-web）

示例

需要灵活性的示例

2011年进行的测试。这个例子需要很好的叠加灵活性:2亿立方米：A与。1立方英尺：A。长度：148。97%的序列一致性（145/148），99%的相似性。这些文件含有钙调蛋白。在2亿立方米(果蝇属)，这两个钙结合域包裹在一个肽上。在1立方英尺(爪蟾)，不含钙和肽，两个结构域之间的连接物是柔性的。

• 总工程师：
  • 4.8亿RMSD。
  • 38.5%的序列一致性用于基于结构的序列比对。对齐/间隙位置=109/47。
  • 使用旧的、未经调解的PDB文件（1cf没有链A）。
• FATCAT公司：
  • 5个铰链（扭转）：140个残余物对齐，RMSD 2.08º。
• FlexProt:
  • 0个铰链：49个残余物对齐，RMSD 2.94º。
  • 1个铰链：84个残基对齐，RMSD 2.97º。
  • 2个铰链：102个残余物对齐，RMSD 2.82º。
  • 3个铰链：118个残余物对齐，RMSD 2.60º。
  • 4个铰链：134个残余物对齐，RMSD 2.62º。

刚性校准示例

示例1 1fszA与1tubA的总结
工具	叠加残留物	RMSD，奥兰多	未叠加残留物/总量
总工程师	305	3.2	96/401
大理	299	3.2	未报告
深度视图	159 64	1.69 1
FATCAT公司	298	3.02	103/401
长毛象	298?	4.0?
PyMOL公司	197	4.5
TM-对齐	312	3.4
TopMatch（最佳匹配）	275	2.9
巨大的	299	4
示例2 哺乳动物微管蛋白αvs.β，1tubA（长度440）vs.1tubB（长度427）：40%序列一致性。
工具	叠加残留物	RMSD，奥兰多	未叠加残留物
总工程师	404	1.34	56/"460"(?)
大理	420	1.6	20/?
DeepView（深度视图）	389	1.11	22/437
FATCAT公司	424	1.75	16
PyMOL公司	325	0.90
顶级赛事	416	1.68

1平方英尺是细菌细胞分裂蛋白FtsZ，长度为334个残基，坐标为372（结晶蛋白中为372）。它与哺乳动物微管蛋白的结构相似^[24][25]在中找到1个接头链条A，长度440。然而，序列一致性很低。92/372个残基可以与19%的同一性（2个间隙）对齐，另外14个残基延伸到42%的同同性（无间隙）。本节测试于2011年进行。

CE示例

• 305个残留物的RMSD为3.2º。结构叠加有96个未对齐的“间隙”残基：一个大间隙约30个残基，十个小间隙约8个残基或更少。
• Z分数：6.5。
• 结构叠加中12.5%的序列一致性。
• 在CE网站或使用计算结构路线java webstart软件。

大理示例

• 3.2áRMSD RIGID叠加包括299个残基。
• Z分数：25.5。
• 结构叠加区域的序列一致性为13%。
• 基于结构的序列比对有许多差距。

DeepView=瑞士PDBViewer示例

在4.01 OS X版上进行了测试。

• 魔术般的配合——基于序列：
  • 4.4º114个叠加残留物的RMSD。
• 迭代魔术拟合——基于序列，然后RMSD最小化：
  • 159个叠加残留物的1.69μRMSD。
• 探索领域替代匹配——序列相关叠加：
  • 使用选项“不”来使用选定的残留物。
  • 尽管如此，该程序一再抱怨我并没有选择残留物。
  • 然而，该计划产生了一致性：
  • 64个重叠残留物为1.0º。

FATCAT示例

• 3.02¦RMSD RIGID叠加包括298个残基。
• P值：5 x 10^-8（使用z-score代替z分数来考虑扭曲）。
• 10.2%的序列一致性在结构叠加区域。
• 基于结构的序列比对有许多缺口，看起来与CE生成的序列比对类似。
• 柔性叠加引入了零扭曲（铰链），因此得出了与刚性叠加相同的结果。

MAMMOTH示例

• 4.0？，298个重叠残基（？）（结果中的标签不清楚）
• 显示基于结构的序列对齐。

PyMOL示例

• 命令：super 1fsz////CA，1tub_a////CA，object=supAB
  • 197个叠加残留物的4.5ºRMSD。

TM-Align示例

• 对于312个叠加残留物，为3.42º。
• 显示基于结构的序列对齐。

TopMatch示例

• 2.9亿RMSD。叠加包括275个残留物。
• 重叠区域中13%的序列一致性。
• 尝试将需要灵活性的示例（如上）作为第二种情况。52个残基亚结构域与RMSD 2.69 Au重叠，与第二个结构域匹配的替代重叠显示为47个残基/RMSD 2.69 Au。

VAST示例

• 299个叠加残留物的4.0μRMSD。
• 期望值：10^-16.
• 重叠片段的序列一致性为11.4%。
• 我无法下载对齐的PDB文件，以便在Jmol或RasMol中进行可视化。

工具书类

1. ↑Koppensteiner WA、Lackner P、Wiederstein M、Sippl MJ。基于已知蛋白质结构的新蛋白质的表征。分子生物学杂志。2000年3月3日；296(4):1139-52. PMID：10686110数字对象标识：2006年10月10日/jmbi.1999.3501
2. ↑Hasegawa H，Holm L.蛋白质结构比对的进展和陷阱。当前操作结构生物。2009年6月；19(3):341-8. Epub 2009年5月27日。PMID：19481444数字对象标识：2016年10月10日/j.sbi.2009.04.003
3. ↑^{3 3.1}Chothia C，Lesk AM。蛋白质序列和结构差异之间的关系。EMBO J.1986年4月；5(4):823-6. PMID：3709526
4. ↑^{4 4.1}Schwede T，Diemand A，Guex N，Peitsch MC。基因组时代的蛋白质结构计算。Res微生物。2000年3月；151(2):107-12. PMID：10865955
5. ↑Shindyalov IN，Bourne PE。通过最佳路径的增量组合扩展（CE）进行蛋白质结构对齐。蛋白质工程，1998年9月；11(9):739-47. PMID：9796821
6. ↑^{6 6.1 6.2 6.3}Ye Y，Godzik A.通过链接对齐的片段对来实现灵活的结构对齐，从而允许扭曲。生物信息学。2003年10月；19补充2:ii246-55。PMID：14534198
7. ↑Holm L，Rosenstrom P.Dali服务器：3D保护地图。《核酸研究》，2010年7月1日；38增刊：W545-9。Epub 2010年5月10日。PMID：20457744数字对象标识：10.1093/nar/gkq366
8. ↑Holm L.使用Dali进行蛋白质结构比较。方法分子生物学。2020;2112:29-42. doi:10.1007/978-1-0716-0270-6_3。PMID：32006276数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-0270-6_3
9. ↑Fischer，D.、Elofsson，A.、Rice，D.和Eisenberg，D.（1996）通过综合基准评估折叠识别方法的性能。太平洋生物计算研讨会。第300-318页。
10. ↑Shatsky M、Nussinov R、Wolfson HJ。灵活的蛋白质对齐和铰链检测。蛋白质。2002年8月1日；48(2):242-56. PMID：12112693数字对象标识：10.1002/保护.10100
11. ↑Shatsky M、Nussinov R、Wolfson HJ。灵活的蛋白质对齐和铰链检测。蛋白质。2002年8月1日；48(2):242-56. PMID：12112693数字对象标识：10.1002/保护.10100
12. ↑^{12 12.1}Ortiz AR，Strauss CE，Olmea O.MAMMOTH（从理论中获得的匹配分子模型）：一种自动的模型比较方法。蛋白质科学。2002年11月；11(11):2606-21. PMID：12381844数字对象标识：10.1110/ps.0215902
13. ↑Ayoub R，Lee Y.RUPEE：一种快速准确的纯几何蛋白质结构搜索。公共科学图书馆一号。2019年3月15日；14（3）：e0213712。doi:10.1371/journal.pone.0213712.，eCollection2019。PMID：30875409数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0213712
14. ↑Maiti R，Van Domselaar GH，Zhang H，Wishart DS。SuperPose：一个用于复杂结构叠加的简单服务器。《核酸研究》，2004年7月1日；32（Web服务器问题）：W590-4。PMID：15215457数字对象标识：10.1093/nar/gkh477
15. ↑^{15 15.1 15.2}Sippl MJ，Wiederstein M.关于困难结构对准问题的注释。生物信息学。2008年2月1日；24(3):426-7. Epub 2008年1月2日。PMID：18174182数字对象标识：10.1093/生物信息学/btm622
16. ↑^{16 16.1}吸一口MJ。论褶皱空间中的距离和相似性。生物信息学。2008年3月15日；24(6):872-3. Epub 2008年1月28日。PMID：18227113数字对象标识：10.1093/生物信息学/btn040
17. ↑^{17 17.1}Sippl MJ，Wiederstein M.蛋白质结构和分子复合物的空间相关性检测。结构。2012年4月4日；20(4):718-28. doi:10.1016/j.str.2012.01.024。Epub 2012年4月3日。PMID：22483118数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2012.01.024
18. ↑Wiederstein M，Sippl MJ。TopMatch-web：蛋白质和核酸链大集合在3D中的成对匹配。《核酸研究》2020年7月2日；48（W1）：W31-W35。PMID：32479639数字对象标识：10.1093/nar/gkaa366
19. ↑Wiederstein M、Gruber M、Frank K、Melo F、Sippl MJ。多蛋白复合物的基于结构的表征。结构。2014年7月8日；22(7):1063-70. doi:10.1016/j.str.2014.05.005。Epub 2014年6月19日。PMID：24954616数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2014.05.005
20. ↑Madej T、Lanczycki CJ、Zhang D、Thiessen PA、Geer RC、Marchler-Bauer A、Bryant SH.MMDB和VAST+：追踪大分子复合物之间的结构相似性。核酸研究，2014年1月；42（数据库问题）：D297-303。doi：，10.1093/nar/gkt1208。Epub 2013年12月6日。PMID：24319143数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1208
21. ↑Madej T、Marchler-Bauer A、Lanczycki C、Zhang D、Bryant SH。生物组装与VAST的比较。方法分子生物学。2020;2112:175-186. doi:10.1007/978-1-0716-0270-6_13。PMID：32006286数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-0270-6_13
22. ↑Guex N，Peitsch MC。SWISS-MODEL和SWISS-PdbViewer：比较蛋白质建模环境。电泳。1997年12月；18(15):2714-23. PMID：9504803数字对象标识：10.1002/elps.1150181505
23. ↑Guex N，Diemand A，Peitsch MC。面向所有人的蛋白质建模。生物化学科学趋势。1999年9月；24(9):364-7. PMID：10470037
24. ↑Nogales E、Downing KH、Amos LA、Lowe J.Tubulin和FtsZ是GTPases的一个独特家族。自然结构生物。1998年6月；5(6):451-8. PMID：9628483
25. ↑Makarova KS，Koonin EV。FtsZ微管蛋白超家族的两个新家族与不同细菌和古生菌的膜重塑有关。生物直接。2010年5月7日；5:33. PMID：20459678数字对象标识：10.1186/1745-6150-5-33