蛋白质体中的交互式3D补体

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Proteopedia中的文章可以用来补充科学期刊中的出版物。出版物中指向交互式3D补码Proteopedia中的（I3DC）可以让读者旋转与出版物中的图形具有相同初始方向、颜色方案和标签的分子场景。Proteopedia中交互式3D补语的链接可以放在出版物的文本中，和/或期刊网站上包含的.doc文件中补充材料。I3DC文章可以在发布之前开发，但在发布之前，Proteopedia的访问者无法查看（请参阅Proteopedia：工作台). 相关出版物的作者能够并鼓励在出版前查看I3DC页面，并与蛋白质体编辑器任何时候。I3DC是受保护的禁止任何人编辑。

Proteopedia正在与Journals合作，与作者密切合作，在Proteopedia中开发交互式3D补充文章，从而使结构数据更容易被更广泛的读者理解。此外，Proteopedia欢迎作者为任何期刊上的个人出版物开发交互式3D补充文章。的列表I3DC页面可用于开放访问。

有关详细信息，请联系人我们。

目录

采用I3DC的期刊

这个生物无机化学杂志寻求在国际上推广这一领域。本杂志主要关注在理解生物基质中包含一个或多个金属离子的系统方面的进展，特别是金属蛋白和金属-核酸复合物，以便在原子水平上理解生物功能。欢迎将描述与金属离子或其他无机物种相关的高质量原创研究的手稿提交给本杂志。此外，还鼓励进行迷你评论、报告和评论。示例可以在JBIC的I3DC文章列表.

作者初始化的I3DC

Proteopedia鼓励任何科学出版物的作者在Proteopedia中开发交互式3D补充。Proteopedia团队成员随时准备协助：联系人以下是一些作者发起的I3DC示例。年份是期刊出版的日期。

2015年至今

  • 2021年：菌毛地杆菌的结构揭示了分泌行为而非纳米线行为。古、斯里坎思、，等，《自然》，正在印刷中。请参阅马尔万卡/3.
  • 2019年：微生物纳米线的结构揭示了在微米上传输电子的堆积Hemes。王，顾等人，《细胞》 [1]，请参阅马尔万卡/2.
  • 2017年：一种内在无序连接子，控制细菌鞭毛钩的形成和稳定性。巴克等。,BMC生物学 [2]，请参阅萨马蒂/5.
  • 2016年：细菌鞭毛钩的完整结构揭示了广泛的稳定相互作用。松波等。,自然通信[3]，请参阅萨马蒂/4.
  • 2016年：对细菌鞭毛钩相似性和特异性的结构见解。尹等。,科学报告[4]，请参阅萨马蒂/3.
  • 2016年：周质蛋白FlgA的结构灵活性调节鞭毛P环组装肠道沙门菌.松下等。,科学报告[5]，请参阅萨马蒂/2.
  • 2016年：低能原子模型表明皮卢斯结构可以解释降硫地杆菌皮里。肖等。[6],科学报告，请参阅柯晓/1.
  • 2015年：微生物纳米线中金属类导电性的结构基础。马尔万卡尔等。[7]，请参阅期刊：mBio:1.

2008-2014

I3DC与补充材料

蛋白质组中的交互式3D补体与补充材料有一些共同的功能，但它们的区别在于

  1. 该期刊不拥有交互式3D补码（I3DC）的版权。
  2. I3DC与Proteopedia的所有贡献都属于相同的许可证范围（有关详细信息，请参阅Proteopedia：服务条款).
  3. 该杂志的网站上没有I3DC。
  4. I3DC未冻结。如果作者愿意，可以在出版物出版后由出版物作者编辑。

防止编辑

与Proteopedia中的大多数文章不同，I3DC不允许Proteopediaaccountholder的普通社区编辑。

  • 对于具有正式I3DC采用政策的期刊，I3DC被放置在日志： 命名空间。这可以保护他们。
  • 作者发起的I3DC应放在作者的用户：保护它们的空间（请参见帮助：受保护的页面).

另请参阅

  • BAMBED公司，是一本出版Proteopedia精选文章摘要的期刊。

引用的文献

  1. ↑Wang F、Gu Y、O'Brien JP、Yi SM、Yalcin SE、Srikanth V、Shen C、Vu D、Ing NL、Hochbaum AI、Egelman EH、Malvankar NS。微生物纳米线的结构揭示了在微米上传输电子的堆积Hemes。单元格。2019年4月4日；177（2）:361-369.e10。doi:10.1016/j.cell.2019.03.029。PMID：30951668数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2019.03.029
  2. ↑Barker CS、Meshcheryakova IV、Kostyukova AS、Freddolino PL、Samatey FA。一种控制细菌鞭毛钩形成和稳定性的内在无序连接子。BMC生物。2017年10月27日；15(1):97. doi:10.1186/s12915-017-0438-7。PMID：29078764数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1186/s12915-017-0438-7
  3. ↑Matsunami H、Barker CS、Yoon YH、Wolf M、Samatey FA。细菌鞭毛钩的完整结构揭示了广泛的稳定相互作用。国家公社。2016年11月4日；7:13425. doi:10.1038/ncomms13425。PMID：27811912数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/ncomms13425
  4. ↑Yoon YH、Barker CS、Bulieris PV、Matsunami H、Samatey FA。细菌鞭毛钩相似性和特异性的结构见解。2016年10月19日科学报告；6:35552. doi:10.1038/srep35552。PMID：27759043数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/srep35552
  5. ↑Matsunami H，Yoon YH，Meshcheryakov VA，Namba K，Samatey FA。周质蛋白FlgA的结构灵活性调节肠炎沙门氏菌的鞭毛P环组装。科学报告2016年6月7日；6:27399. doi:10.1038/srep27399。PMID：27273476数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/srep27399
  6. ↑Xiao K，Malvankar NS，Shu C，Martz E，Lovley DR，Sun X.低能原子模型表明菌毛结构可以解释硫还原土杆菌菌毛的导电性。科学报告2016年3月22日；6:23385. doi:10.1038/srep23385。PMID：27001169数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/srep23385
  7. ↑Malvankar NS、Vargas M、Nevin K、Tremblay PL、Evans-Lutterodt K、Nykypanchuk D、Martz E、Tuominen MT、Lovley DR。微生物纳米线中金属类导电性的结构基础。MBio公司。2015年3月3日；6（2）：e00084。doi:10.1128/mBio.00084-15。PMID：25736881数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1128/mBio.00084-15
  8. ↑Gorynia S、Bandeiras TM、Pinho FG、McVey CE、Vonrhein C、Round A、Svergun DI、Donner P、Matias PM、Carrondo MA。十二元分子机器的结构和功能见解-RuvBL1/RuvBL2复合物。结构生物学杂志。2011年9月10日。PMID：21933716数字对象标识：2016年10月10日/jsb.2011.09.001
  9. ↑Wang F、Herzig CT、Chen C、Hsu H、Baldwin CL、Telfer JC。清道夫受体WC1参与了γT细胞对钩端螺旋体的反应。分子免疫学。2011年3月；48(6-7):801-9. Epub 2011年1月11日。PMID：21227509数字对象标识：2016年10月10日/j.molimm.2010.12.001
  10. ↑Thomas C、Moraga I、Levin D、Krutzik PO、Podoplelova Y、Trejo A、Lee C、Yarden G、Vleck SE、Glenn JS、Nolan GP、Piehler J、Schreiber G、Garcia KC。I型干扰素配体识别和受体激活之间的结构联系。单元格。2011年8月19日；146(4):621-32. PMID：21854986数字对象标识：2016年10月10日/j.cell.2011.06.048
  11. ↑Shulman LM、Sofer D、Manor Y、Mendelson E、Balanant J、Salvati AL、Delpeyroux F、Fiore L.3（2H）-和6-氯-3（2H。公共科学图书馆一号。2011;6（5）：e18360。Epub 2011年5月25日。PMID：21904594数字对象标识：10.1371/journal.pone.0018360
  12. ↑Tomasic IB、Metcalf MC、Guce AI、Clark NE、Garman SC。与Fabry和Schindler疾病相关的人类溶酶体酶特异性的相互转化。生物化学杂志。2010年7月9日；285(28):21560-6. Epub 2010年5月5日。PMID：20444686数字对象标识：10.1074/jbc。M10.118588型
  13. ↑Kovalevskiy OV，Solonin AS，Antson AA。转录调节剂HlyIIR的结构研究：一个无序区域对蛋白质折叠和二聚体的影响。蛋白质。2010年2月3日。PMID：20225260数字对象标识：10.1002/防护22700
  14. ↑Dym O、Albeck S、Unger T、Jacobovitch J、Branzburg A、Michael Y、Frenkiel Krispin D、Wolf SG、Elbaum M。农杆菌毒力复合体VirE1-VirE2的晶体结构揭示了一种可以适应不同伴侣的柔性蛋白质。美国国家科学院院刊2008年8月12日；105(32):11170-5. Epub 2008年8月4日。PMID：18678909
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