Fadel A.Samatey集团

来自Proteopedia

跳转到:航行,搜索
サマテイ研 (日)Fadel A.Samatey Group(日语)
 图片:Flagellar hook em density 1ucu.jpg
鞭毛钩的晶体结构安装到电子密度图通过低温电子显微镜获得[1].

法德尔·A·萨马蒂是跨膜贩运部门的负责人冲绳科学技术学院(OIST)(日本),2007-2016年。Samatey的小组使用X射线晶体学用低温电子显微镜、遗传学和生物化学方法阐明蛋白质的结构和功能,特别是III型分泌蛋白细菌鞭毛.

1996年至2007年,Samatey成为Keiichi Namba Group的成员,1996年加入松下电器,1997年加入ERATO质子纳米机项目,自2002年起大阪大学,日本。萨马蒂于1992年获得博士学位约瑟夫·傅里叶大学在法国格勒诺布尔。

下面列出了Samatey Group的捐款,最新的捐款排在第一位。

目录

兴趣和目标

运动在生活世界中是一项非常重要的功能。为此,细菌等生物已经开发出了最不可思议的分子机器:鞭毛系统。细菌,如大肠杆菌鼠伤寒沙门菌通过旋转称为鞭毛的长螺旋丝游泳。鞭毛是由许多不同蛋白质结合而成的复杂结构。它可以分为三个部分:1)灯丝:一个长的、刚性的管状结构,用作螺旋推进器;2)挂钩:一个短的、高度灵活的管状部分,用作万向节;3)基体:一个嵌入细胞膜的旋转马达。

在鞭毛组装过程中,所有鞭毛轴蛋白都通过位于鞭毛中心的2-3 nm通道从细胞质输出到鞭毛远端。这种输出机制由位于基体细胞质侧的特殊蛋白质输出系统调节。它被称为III型出口设备在整个细菌王国都有发现。在以下情况下沙门氏菌该输出装置由六种膜蛋白(FlhA、FlhB、FliO、FliP、FliQ、FliR)和三种细胞质蛋白(FliI、FliH和FliJ)组成。细菌鞭毛的输出器官与革兰氏阴性病原菌中发现的III型分泌系统(T3SS)同源。T3SS的作用是向宿主细胞分泌毒力因子,导致多种疾病。为了了解细菌鞭毛及其输出装置,我们对一些鞭毛蛋白进行了结构研究,并对输出装置进行了遗传学研究。

联系方式:gmail.com上的fadel.samatey

2011年至今的贡献

  • Bulieris PV、Shaikh NH、Freddolino PL、Samatey FA。FlgK的结构揭示了弯曲杆菌细菌钩丝连接的分歧。2017年11月16日科学报告;7(1):15743. doi:10.1038/s41598-017-15837-0。PMID:29147015数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/s41598-017-15837-0


  • Ly T、Krieger I、Tolkatchev D、Krone C、Moural T、Samatey FA、Kang C、Kostyukova AS。心肌病连锁突变R21H诱导的原肌球蛋白结构失稳。蛋白质科学。2017年11月6日。doi:10.1002/pro.3341。PMID:29105867数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1002/pro.3341


  • Barker CS、Meshcheryakova IV、Kostyukova AS、Freddolino PL、Samatey FA。一种控制细菌鞭毛钩形成和稳定性的内在无序连接子。BMC生物。2017年10月27日;15(1):97. doi:10.1186/s12915-017-0438-7。PMID:29078764数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1186/s12915-017-0438-7
“ID-Rod-Stretch”是一种在FlgE和FlgG中发现的内在无序连接子,这两种蛋白质分别构成细菌鞭毛的钩和远端杆。在FlgE中完成的实验肠道沙门菌和,共空肠弯曲菌揭示ID-Rod-Stretch在鞭毛钩形成和稳定性中的作用。请参阅特别视频摘要。 在交互式3D中查看结果.


  • Matsunami H、Barker CS、Yoon YH、Wolf M、Samatey FA。细菌鞭毛钩的完整结构揭示了广泛的稳定相互作用。国家公社。2016年11月4日;7:13425. doi:10.1038/ncomms13425。PMID:27811912数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/ncomms13425
细菌鞭毛钩是由多个FlgE蛋白拷贝聚合而成的,是连接鞭毛细丝和马达的一个柔性段。本文中呈现的结构证明了FlgE分子之间复杂的相互作用网络。这些相互作用在鞭毛钩作为万向节发挥作用时使其稳定。在交互式3D中查看结果.


  • Yoon YH、Barker CS、Bulieris PV、Matsunami H、Samatey FA。细菌鞭毛钩相似性和特异性的结构见解。2016年10月19日科学报告;6:35552. doi:10.1038/srep35552。PMID:27759043数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/srep35552
大约100个FlgE蛋白分子的组装使细菌鞭毛钩状。FlgE在氨基酸残基组成和分子量方面具有很高的可变性。我们的研究表明,FlgE可以分为两个不同的部分。第一部分包含在所有FlgE蛋白中发现的结构域,使钩子的基本结构对所有鞭毛细菌通用。第二部分,大小和结构都可变,是细菌依赖性的,将为钩子赋予其所属细菌额外的特殊属性。在交互式3D中查看结果.


 图片:Samatey-FlgA-Align02a-321px-sh.gif
FlgA的开形式和闭形式的不同域的叠加。在中查看交互式3D.
  • Matsunami H,Yoon YH,Meshcheryakov VA,Namba K,Samatey FA。周质蛋白FlgA的结构灵活性调节肠炎沙门氏菌的鞭毛P环组装。科学报告2016年6月7日;6:27399. doi:10.1038/srep27399。PMID:27273476数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/srep27399
细菌鞭毛P环位于周质,对革兰氏阴性菌中细菌鞭毛的外化很重要。FlgA是一种调节P环组装的蛋白质flgA(飞行高度表A)基因导致非鞭毛细胞。这项研究表明,通过降低FlgA的柔韧性,可以阻止鞭毛的形成。在交互式3D中查看结果.


  • Barker CS,Inoue T,Meshcheryakova IV,Kitanobo S,Samatey FA.鞭毛III型输出装置的保守FHIPEP结构域的功能,蛋白质FlhA。摩尔微生物。2016年4月;100(2):278-88. doi:10.1111/mi.13315。Epub 2016年2月10日。PMID:26691662数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1111/mmi.13315
FlhA是III型输出装置中最大的膜蛋白,与FHIPEP输出蛋白大家族同源。FHIPEP蛋白包含一个高度保守的细胞质结构域。本研究表明,FlhA的FHIPEP区域是栅极调节基板进入出口装置孔的一部分。


  • Barker CS、Meshcheryakova IV、Inoue T、Samatey FA。在沙门氏菌突变株中组装鞭毛,产生不含FliO的III型出口装置。细菌杂志。2014年12月;196(23):4001-11. doi:10.1128/JB.02184-14。Epub 2014年9月8日。PMID:25201947数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1128/JB.02184-14
fliO基因的缺失产生了一个运动能力差的突变株;然而,fliP基因中的抑制突变可以部分挽救运动能力。在这里,我们发现了一个定位于clpP基因的错义突变,该基因编码ClpXP蛋白酶的clpP亚单位,以及一个定位到fliA基因的同义突变,其编码鞭毛sigma因子,σ(28)也可以部分拯救fliO突变株的运动性。将这些抑制突变与fliP基因突变相结合,可以完全挽救fliO缺失突变菌株的鞭毛生物合成和运动能力。fliP基因中的抑制突变的影响最大。这表明FliO的功能与FliP在鞭毛组装过程中的调控密切相关。


  • Mise T,Matsunami H,Samatey FA,Maruyama IN。大肠杆菌天冬氨酸受体Tar及其与天冬氨酸酯复合物周质结构域的结晶和初步X射线衍射分析。晶体学报F结构生物通讯。2014年9月;70(第9部分):1219-23。doi:,10.1107/S2053230X14014733。Epub 2014年8月27日。PMID:25195895数字对象标识:http://dx.doi.org/10.107/S2053230X14014733


  • Barker CS、Meshcheryakova IV、Sasaki T、Roy MC、Sinha PK、Yagi T、Samatey FA。NADH基因中随机选择的抑制突变:醌氧化还原酶-1,可拯救泛醌沙门菌生物合成突变株的运动性。微生物学。2014年4月1日。doi:10.1099/mic.0.075945-0。PMID:24692644数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.075945-0
本研究表明,NADH表面或附近的氨基酸替换:醌氧化还原酶-1(NDH-1)增加了无法合成需氧呼吸链电子载体泛醌的突变菌株的生长、运动和鞭毛生物发生。因此,NDH-1活性沙门氏菌对鞭毛生物发生很重要。


  • Galeva A、Moroz N、Yoon YH、Hughes KT、Samatey FA、Kostyukova AS。细菌鞭毛蛋白特异性伴侣FliS与抗igma因子FlgM相互作用。细菌杂志。2014年3月;196(6):1215-21. doi:10.1128/JB.01278-13。Epub 2014年1月10日。PMID:24415724数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1128/JB.01278-13


  • Stadler AM,Unruh T,Namba K,Samatey F,Zaccai G。细菌鞭毛丝的超螺旋运动和构象运动之间的相关性。《生物物理学杂志》2013年11月5日;105(9):2157-65. doi:10.1016/j.bpj.2013.09.039。PMID:24209861数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.09.039


 图片:3b0z-rotating.gif
FlhBc第页,共页沙门氏菌(30赫兹). 小表面是回路281-285。请参阅交互式3D.
  • Meshcheryakov VA、Barker CS、Kostyukova AS、Samatey FA。FlhB的功能,一种与细菌鞭毛III型分泌系统有关的膜蛋白。公共科学图书馆一号。2013年7月11日;8(7):e68384。doi:10.1371/journal.pone.0068384。2013年印刷。PMID:23874605数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0068384
替换中的FlhB基因(见下文)沙门氏菌使用的产液菌属运动能力下降。恢复运动能力的突变似乎增加了FlhB的构象灵活性,进一步支持了这种灵活性对其功能至关重要的假设。


  • Meshcheryakov VA、Kitao A、Matsunami H、Samatey FA。通过删除其中一个膜蛋白中的短环来抑制III型分泌系统。晶体学报D生物晶体。2013年5月;69(第5部分):812-20。doi:,10.1107/S090744913002102。Epub 2013年4月11日。PMID:23633590数字对象标识:10.1107/S090744913002102号
报道了FlhB细胞质结构域的原子结构,这是对细菌鞭毛组装至关重要的分泌装置的高度保守部分。这个鼠伤寒沙门菌超嗜热菌结构相似,序列同源性为32%。删除不保守的表面环(281-285)会抑制功能。这个循环似乎促进了关键的灵活性。在交互式3D中查看结果.


  • Barker CS,Samatey FA。鞭毛III型输出器膜蛋白FlhB的交叉补充研究。公共科学图书馆一号。2012;7(8):e44030。doi:10.1371/journal.pone.0044030。Epub 2012年8月29日。PMID:22952860数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0044030
沙门氏菌合成重组FlhB蛋白,由产液菌属FlhB融合到沙门氏菌FlhB产生的鞭毛很少。抑制突变减少呼吸链或flhA(飞行高度表)该基因增加了鞭毛数量,表明FlhB和呼吸链活性以及FlhB和FlhA之间存在遗传相互作用。


  • Matsunami H、Samatey FA、Nagashima S、Imada K、Namba K。鞭毛P环组装所必需的周质蛋白FlgA的结晶和初步X射线分析。晶体学报第F节结构生物晶体通讯。2012年3月1日;68(第3部分):310-3。Epub,2012年2月23日。PMID:22442230数字对象标识:10.1107/S1744309112001327


 
晶体鞭毛钩蛋白FlgE来自C.空肠在Samatey实验室生产[2].
  • Kido Y,Yoon YH,Samatey FA.空肠弯曲菌钩蛋白FlgE 79kDa片段的结晶。晶体学报第F节结构生物晶体通讯。2011年12月1日;67(Pt,12):1653-7。Epub 2011年11月30日。PMID:22139190数字对象标识:10.1107/S1744309111043272号


 图片:3azd-rotating.gif
嵌合体非肌原肌球蛋白N末端的线圈(3盎司).
  • Meshcheryakov VA、Krieger I、Kostyukova AS、Samatey FA。0.98A分辨率下原肌球蛋白N末端片段的结构。晶体学报D生物晶体。2011年9月;67(第9部分):822-5。Epub 2011年8月9日。PMID:21904035数字对象标识:10.1107/S090744491102645倍
非肌肉原肌球蛋白嵌合体(大鼠+酵母)N末端片段的高分辨率原子模型证实了先前的核磁共振结果,但在卷曲-卷曲二聚体中给出了更准确的侧链位置。


  • Meshcheryakov VA,Samatey FA.鼠伤寒沙门氏菌FlhB C端细胞质结构域的纯化、结晶和初步X射线晶体学分析。晶体学报第F节结构生物晶体通讯。2011年7月1日;67(第7部分):808-11。Epub 2011年6月30日。PMID:21795800数字对象标识:10.1107年/1744309111018938年


  • Meshcheryakov VA,Yoon YH,Samatey FA.Aquifex aeolicus FlhB C端细胞质结构域的纯化、结晶和初步X射线晶体学分析。晶体学报第F节结构生物晶体通讯。2011年2月1日;67(第2部分):280-2。Epub 2011年1月27日。PMID:21301106数字对象标识:10.1107/S1744309110052942

2001年至2010年的捐款

  • Barker CS、Meshcheryakova IV、Kostyukova AS、Samatey FA。FliO对肠道鞭毛沙门菌形成过程中FliP的调节。公共科学图书馆-遗传学。2010年9月30日;6(9). pii:e1001143。PMID:20941389数字对象标识:10.1371/journal.pgen.1001143
确定了FliO的膜拓扑结构,它有一个小的细胞质域,其过度表达部分绕过全长FliO功能。此外,a飞行情报官缺失突变株几乎没有运动能力,但运动能力在一定程度上被抑制突变挽救轻弹表明FliO和FliP相互作用的基因。


 图片:Flagellar hook 3.gif
旋转的简化模型细菌鞭毛钩.
  • Furuta T、Samatey FA、Matsunami H、Imada K、Namba K、Kitao A.细菌鞭毛钩作为分子万向节的缝隙压缩/伸展机制。结构生物学杂志。2007年3月;157(3):481-90. Epub 2006年10月20日。PMID:17142059数字对象标识:10.1016/j.jsb.2006.10.006
分析了单体鞭毛钩在吊钩旋转期间相互滑动,以便在传递扭矩时弯曲。


  • Kitao A、Yonekura K、Maki-Yonekula S、Samatey FA、Imada K、Namba K、Go N。开关相互作用控制能量挫折和多鞭毛丝结构。美国国家科学院院刊2006年3月28日;103(13):4894-9. Epub 2006年3月20日。PMID:16549789数字对象标识:10.1073/pnas.0510285103
描述了一个大规模分子动力学模拟,该模拟成功地解释了细菌鞭毛丝蛋白质单体链之间的相互作用被分解为永久的,滑行的、和转换类别。


  • Shaikh TR、Thomas DR、Chen JZ、Samatey FA、Matsunami H、Imada K、Namba K、Derosier DJ。鼠伤寒沙门氏菌鞭毛钩的部分原子结构。美国国家科学院院刊2005年1月25日;102(4):1023-8. Epub 2005年1月18日。PMID:15657146
自由全文


 图片:Samatey hook版权性质2004.gif
细菌鞭毛钩,一种分子万向节.
  • Samatey FA、Matsunami H、Imada K、Nagashima S、Shaikh TR、Thomas DR、Chen JZ、Derosier DJ、Kitao A、Namba K。细菌鞭毛钩的结构及其对分子普遍联合机制的影响。自然。2004年10月28日;431(7012):1062-8. PMID:15510139数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/nature02997
报告蛋白质单体主要片段的第一个结构,该片段组装成细菌鞭毛钩(1千克, 1.8 Å分辨率). 将单体拟合到电子冷冻显微镜密度图中,得到挂钩的直线和曲线模型,包括旋转模型。


  • Samatey FA、Matsunami H、Imada K、Nagashima S、Namba K。鞭毛钩蛋白FlgE核心片段的结晶。晶体学报D生物晶体。2004年11月;60(第11部分):2078-80。Epub 2004年10月20日。PMID:15502333数字对象标识:10.1107/S0907444904022735


 图片:1io1-rotating.gif
单体沙门氏菌 鞭毛的长丝,国际奥委会.
  • Samatey FA、Imada K、Nagashima S、Vonderviszt F、Kumasaka T、Yamamoto M、Namba K。细菌鞭毛原丝的结构和超螺旋开关的含义。自然。2001年3月15日;410(6826):331-7. PMID:11268201数字对象标识:10.1038/35066504
首次报道了蛋白质链单体的主要片段的原子结构,该片段组装成细菌鞭毛丝(国际奥委会, 2.0 Å分辨率). 晶体中含有单体链,这揭示了单体蛋白链如何结合成原丝。理论模拟揭示了细丝如何反转方向的可能机制,这一机制对细菌如何通过反转鞭毛运动向食物或远离伤害至关重要。


1990年至2000年的捐款

  • Samatey FA、Imada K、Vonderviszt F、Shirakihara Y、Namba K。鞭毛蛋白F41片段的结晶和极薄晶体的数据采集。结构生物学杂志。2000年11月;132(2):106-11. PMID:11162732数字对象标识:2006年10月10日/jsbi.2000.4312


  • Samatey FA、Xu C、Popot JL。氨基酸残基在跨膜α-螺旋束中的分布。美国国家科学院院刊1995年5月9日;92(10):4577-81. PMID:7753846


  • Claros MG、Perea J、Shu Y、Samatey FA、Popot JL、Jacq C.疏水性蛋白质体内导入酵母线粒体的限制。细胞质合成的脱细胞色素b.欧洲生物化学杂志。1995年3月15日;228(3):762-71. PMID:7737175


  • Lazzaroni JC、Vianney A、Popot JL、Benedetti H、Samatey F、Lazdunski C、Portalier R、Geli V。大肠杆菌Tol复合物的功能组装需要跨膜α-螺旋相互作用。分子生物学杂志。1995年2月10日;246(1):1-7. PMID:7853390数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1994.0058


  • Samatey FA、Zaccai G、Engelman DM、Etchebest C、Popot JL。细菌视紫红质中跨膜α-凝胶的旋转取向。中子衍射研究。分子生物学杂志。1994年3月4日;236(4):1093-104. PMID:8120889


另请参见

工具书类


  1. Samatey FA、Matsunami H、Imada K、Nagashima S、Shaikh TR、Thomas DR、Chen JZ、Derosier DJ、Kitao A、Namba K。细菌鞭毛钩的结构及其对分子普遍联合机制的影响。自然。2004年10月28日;431(7012):1062-8. PMID:15510139数字对象标识:http://dx.doi.org/10.1038/nature02997
  2. Kido Y,Yoon YH,Samatey FA.空肠弯曲菌钩蛋白FlgE 79kDa片段的结晶。晶体学报第F节结构生物晶体通讯。2011年12月1日;67(Pt,12):1653-7。Epub 2011年11月30日。PMID:22139190数字对象标识:10.1107/S1744309111043272号

动画学分
Fadel Samatey制作的鞭毛钩完整骨架轨迹动画。简化的鞭毛钩动画由Eric Martz使用RasMol制作。Eric Martz使用Alexey Porollo的动画制作了3b0z、3azd和1io1的动画Polyview-3D服务器,使其输出PyMOL公司.

Proteopedia页面贡献者和编辑(这是什么?)

法德尔·A·萨马蒂,埃里克·马茨

个人工具
用其他语言