艺术：分子雕塑

来自Proteopedia

跳转到：航行,搜索

在确定第一个蛋白质晶体结构时，大分子的物理模型对于科学家理解蛋白质结构非常重要。从1958年到60年代，这些包括黄铜线框模型[1]，由理查兹光学比较仪和较小的球辐式模型[2]到了20世纪70年代初，计算机还没有普遍具备绘制大分子模型的能力（参见高分子可视化历史). 当时，拜伦的折弯机是一种制造科学精确蛋白质的流行方法骨干模型。随着计算机在20世纪80年代及以后接管科学可视化，物理模型成为了科学和艺术作品。然而，物理模型在教育中仍然非常重要[3][4]，因为一些学生通过触觉探索学习比从电脑屏幕上学习更好，而大多数学生在物理模型的触觉探索可用时学习更好[5][6][7][8].

本文的范围主要限于雕塑和宏分子。这篇文章的一些内容摘自早期的一个网站[9].

目录

霍奇金

多萝西·克劳富特·霍奇金(来源).

Dorothy Crowfoot Hodgkin的青霉素分子模型，约1945年。模型背后是电子密度图.伦敦科学博物馆/科学与社会图片库.Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0许可证来源：维基媒体共享.

霍奇金[10]（1910-1994）是一位杰出的突破性晶体学家1964年诺贝尔化学奖为了开创性的X射线衍射工作，包括解决青霉素的结构（1949年[11])和维生素B12（20世纪50年代中期[12]). 她是第69位获得诺贝尔化学奖的人，但仅此而已第三个赢得比赛的女人继玛丽·居里和她的女儿艾琳·乔利奥特·居里之后[13]1945年，她解决了青霉素的结构问题。在1949年出版她的作品之前，这种结构一直存在争议[11]1971年，她是解决胰岛素结构的团队成员[14]。胰岛素结构在蛋白质数据库成立，直到1980年才以1ins的形式存放，被取代4英寸1989年[15].

Huy Do Duc（德累斯顿科技大学）制作的一段4.5分钟的精彩视频解释了这个模型背后的科学。视频可在科学史博物馆（英国牛津）。

Beevers->米拉莫德斯

图片：Miramodus-giant-model-nylon.jpg

尼龙单体的巨模型米拉莫杜斯。通用域名格式.许可使用照片[16].C类 H（H） N个 O（运行）

爱丁堡大学化学系有很强的模型制作传统。亚历山大·克鲁姆·布朗1869-1908年任化学教授，是该领域的先驱。在克鲁姆·布朗退休的那一年，塞西尔·阿诺德·比弗斯出生于曼彻斯特。1929年，在劳伦斯·布拉格在曼彻斯特从事结晶学研究。使用亨利·利普森，他在Beevers-Lipson条纹是计算傅里叶变换以从晶体学角度解决结构的计算辅助工具。

图片：肌红蛋白1958.png

第一个3D蛋白质结构：Kendrew的~6℃肌红蛋白等。.
经麦克米伦出版有限公司许可改编：《自然》181:662，版权所有1958年。

1958年，约翰·肯德鲁(马克斯·佩鲁茨1962年诺贝尔奖)同事们发表了蛋白质的第一种结构，肌红蛋白[17]。这是一个低谷分辨率（6º）结构看起来不对称得令人不满意。到1961年[18][19]，Kendrew小组已经实现了肌红蛋白的原子分辨率。最初，他们以5厘米/Ångstrom的比例建立了黄铜模型。这些模型是在一片由2500根垂直杆组成的森林中建造和支撑的，这些垂直杆排列在一个侧面6英尺（2米）的立方体中。将彩色夹子固定在杆上，以表示电子密度，并指导模型的构建。杆的森林遮挡了模型的视线，使其难以调整。它的大小使它移动起来既麻烦又麻烦。请参见照片1和照片2.

据埃里克·弗兰科介绍:

图片：Miramodus-ball-and-spoke-haemoglobin.jpg

Beevers型1 cm/2 Au血红蛋白球辐条模型，可从米拉莫杜斯。通用域名格式血红蛋白直径约为60埃，因此模型直径约为30厘米（1英尺）。该模型每个残留物有一个球（574个球）。这不是一个全原子模型，如果包括氢，它将有8800个原子。经许可使用的照片[16].

1965年，肯德鲁与亚历山大·A·巴克他使用Beevers提供的部件制作了球和辐条模型。这是1厘米/盎司，是Kendrew最初的肌红蛋白模型的五分之一，后来被称为Beever的微型模型肯德鲁于1966年5月开始订购这些肌红蛋白模型。价格定为210英镑（约600美元），在当时相当可观，相当于2018年的4600美元左右。在1966年5月至1968年3月期间，总共收到了29份订单，这些订单是以每月一份的速度生产的模型。参见照片。

2018年，从米拉莫杜斯。通用域名格式蛋白质的刻度为1 cm/2Ω。

当谈到更大的雕塑时，米拉莫德斯的“巨型模型”给人留下了深刻的印象：见左上方尼龙单体的照片。

2011年，埃里克·弗兰科（Eric Francoeur）的40分钟演讲将提供流媒体视频处理高分子结构，对物理大分子模型和计算机表示的历史，以及科学和艺术的相互作用进行了图解回顾。

拜伦·鲁宾

拜伦的折弯机

拜伦的折弯机照片由Leonard Banaszak（明尼苏达大学）提供给伯恩哈德·鲁普供他在2009年的书中使用生物分子晶体学：原理、实践和在结构生物学中的应用。经许可使用[20].

图片：Byrons-bender-model.gif

CD11a的I域主干道的Byron Bender线模型（来自1英里/小时)，白细胞整合素粘附分子的α/β结构域。阿尔法螺旋线用红色管道清洁器装饰，而贝塔线用黄色装饰。该模型由蒂姆·赫尔曼于1997年慷慨建造。照片由埃里克·马茨.

20世纪70年代初，拜伦·鲁宾（Byron Rubin）在与简·理查森（Jane Richardson）一起担任晶体学家时，发明了一种沿着蛋白质主干轨迹弯曲电线的机器[21][22]当时流行的肯德鲁式黄铜线框模型又大又笨重。小型主干线模型来自拜伦的折弯机是当时最容易操作和携带的型号。

在20世纪70年代中期的一次科学会议上，一个例子说明了拜伦的本德模型的重要性。当时，只有不到24个蛋白质结构得到了解决。David Davies带来了免疫球蛋白Fab片段的Bender模型，Jane和David Richardson带来了超氧化物歧化酶的Bender模式。在会议上比较这些物理模型时，他们意识到这两种蛋白质使用相似的折叠，尽管只有大约9%的序列一致性。这次事件[23]这是第一次认识到免疫球蛋白超家族结构域在序列上明显无关的蛋白质中的存在。

拜伦的本德在20世纪90年代一直可用。蒂姆·赫尔曼，时任威斯康星医学院院长（后来他创立[3][4])是它最后的狂热用户之一。蒂姆把本德带到了当地的高中，教老师和学生们如何构建模型。

除了这些模型提供的触觉和视觉输入的重要性之外，它们的另一个巨大优势是在处理时会抖动和振动，从而模拟热运动。计算机模型的用户往往忽视了这样一个事实，即生命系统中的蛋白质分子由于热运动而不断地发生弯曲。

（本节中的文字由Eric Martz改编自其早期版本历史。莫尔维兹。组织.)

消音器管

1973年，拜伦·鲁宾（Byron Rubin）创作的rubredoxin消音器管雕塑。七英尺高（2米）。图片展示于美国北卡罗来纳州达勒姆杜克大学法国家庭科学中心[24].

在构思出他的想法后不久折弯机晶体学家拜伦·鲁宾（Byron Rubin）意识到，迈达斯消声器商店中用于定制汽车排气管的机器的工作原理类似，但规模更大。他与当地商店合作，从不锈钢排气管上建造了一座约5英尺高的rubredoxin骨干雕塑。1973年，鲁宾的rubredoxin雕塑在北卡罗来纳大学的钱德勒竞赛中获胜。1973-2008年，它矗立在美国北卡罗来纳州达勒姆杜克大学保罗·M·格罗斯化学大楼的大厅里。自2008年以来，它一直位于杜克大学法国家庭科学中心的中庭。

分子雕塑。通用域名格式

拜伦·鲁宾（Byron Rubin）于2002年在马萨诸塞州Rockland的EMD-Serono完成了卵泡刺激素雕塑的安装。照片经许可使用[24].拍照人埃里克·马茨.

图片：Rubin-collagenase-smithsonian.jpg

人类中性粒细胞胶原酶的雕刻拜伦·鲁宾美国华盛顿史密森学会永久展览。图片版权©2001，拜伦·H·鲁宾，经许可使用[24]高度：11英寸。

20世纪90年代中期，拜伦·鲁宾恢复了分子雕塑的创作，如右图所示的胶原酶带模型。在纽约州罗切斯特附近的工作室里，他为制药公司建造了许多大小各异的美丽蛋白质分子雕塑。这些可以在他的网站上看到，分子雕塑。通用域名格式.

艾德加梅耶

提交了以下文本和图像[9]2004年，Edgar Meyer(1935-2015). 已添加引文。

雕刻的D-酒石酸核桃模型，是立体化学和手性的基石。埃德加·梅耶（Edgar Meyer）。

在其科学生涯早期，埃德加·梅耶对结构科学做出了三项开创性贡献：第一次将彩色图形用于分子建模（1968年），蛋白质数据库的建立（1969-1971年）[25]以及网络在生命科学中的首次使用（1971年）。这三个工具[26]是基于网络的结构研究的基础，对生命科学至关重要，也是他艺术创作的灵感来源。
在40年的晶体学家生涯结束时，他花了10年时间[1994-2004]开发必要的软件和硬件工具，以分子雕塑的形式创建精确缩放的分子模型。程序SCULPT读取原子坐标，并与方向和控制参数一起生成数控铣床的“G”代码。
一些雕塑作品直接来源于他对蛋白水解酶和水解酶的晶体学研究。trinitatis系列雕塑直接来自于他对蛋白质中单个氨基酸惊人重复的最初观察[27].
这些雕塑融合了艺术和科学；他们邀请观众触摸描绘原子-原子并置的轮廓表面。高贵的硬木的温暖和质地是这些雕塑最常用的媒介。波士顿科学博物馆和史密森学会的委托在他的网站molecular-sculpture.com上进行了描述。
除了展示了各种分子雕塑外，还展示了基于原子表面表示和并置的抽象。这些抽象概念的灵感来自木材本身。

有大型雕塑和高分子主题的照片[28][29][30].

简·理查森

简·理查森（Jane S.Richardson）于1980年出版的三糖磷酸异构酶手绘色带表示法[31]。图像来自维基媒体共享，在知识共享署名4.0国际许可证。

有关Jane Richardson的照片和她美丽的绘画的更多示例，请参见《科学》杂志“丝带图之母”在杜克大学庆祝50周年.

晶体学家简·理查森（Jane Richardson）除了参与制作了用拜伦的折弯机[21][23]然而，从1980年开始，她引入并推广了简化而美观的蛋白质主干画，尤其是示意性带状图，从而对蛋白质雕塑家产生了不可磨灭的影响[31][32][33][34][35][36].

通过简化蛋白质模型，从不可估量的原子质量到优雅的带状图，她促进了科学家对蛋白质折叠及其家族和超家族的理解。她的影响可以从一些雕塑中看出玛拉·哈塞尔廷，玻璃块帕特里克·戈德史密斯，以及后来的拜伦·鲁宾.

蒂姆·赫尔曼

蒂姆·赫尔曼（Tim Herman）2015年解释YouTube上的二级结构生物分子建模中心在YouTube上发布了许多视频。

图片：Atpase-3dmd.jpg

ATPase是一种分子马达，建立于MSOE生物分子建模中心并手工绘制。礼貌3D分子设计.

蒂姆·赫尔曼1980年加入威斯康星州医学院。1998年，他搬到密尔沃基工程学院，建立了生物分子建模中心，和1999年3D分子设计。通用域名格式他们使用各种快速原型和其他方法为生物医学研究人员创建蛋白质和其他分子结构的三维物理模型，并为教育工作者创建创新的教育模型。他们的教育产品是与经验丰富的教师合作开发的，并在课堂上进行了实地测试。

与溶菌酶抗原结合的抗体。与蛋清溶菌酶结合的小鼠IgG1k抗体Fab片段的大骨架模型（16 x 6英寸/40 x 15厘米）1dkl表位（溶菌酶上）和副表位（Fab上）有充满空间的原子，使人能够感觉到结合的形状互补性。溶菌酶的催化间隙不被Fab结合所阻断，四糖底物模型可用。显示了一些氢键和所有二硫键。溶菌酶的关键催化残基Glu35和Asp52[37]，被填满。尼龙模型由Tim Herman和3D分子设计。照片拍摄者埃里克·马茨.

亚瑟·奥尔森

亚瑟·奥尔森创立了分子制图实验室1981年在斯克里普斯研究所。乔恩·亨通（Jon Huntoon）于2005年左右加入，建立了3D打印服务Scripps物理模型服务一直持续到2017年。奥尔森集团率先增强现实，其中手持物理模型通过计算机上的相机渲染，并显示附加的结构或属性，以实时响应手动操作[38][39]Olson参加了年David Goodsell的分子图形艺术展1994和1998.

（正在等待允许在此复制图像。）

斯蒂芬·达林

上图：一个巨大的场效应晶体管模型，由达林模型零件封装在透明塑料球中制成。垂直圆柱体是碳纳米管。水平层为金色或铂金。2006年旧金山探索馆纳米景观项目的一部分。版权所有2006探索博物馆。经许可使用[40].

斯蒂芬·D·达林[41]成立亲爱的模特。通用域名格式1986年。这些廉价的模型对于氨基酸、多肽、α-螺旋和β-片以及广泛的有机和无机结构非常有用。2006年，旧金山探索博物馆获得了超过60000个零件，并让游客在其Nanoscape项目中组装了一个大型钻石模型、碳纳米管和一个带有金和铂层的穿行场效应晶体管。查看巨型模型照片.

图片：Darling-Steve-Ofelia-1989.jpg

上图：1989年史蒂芬和奥菲利亚·阿尔马扎尔·达林。前景是钻石的模型。照片由斯蒂芬·达林提供，经许可使用。

图片：Darling-Exploratorium-Diamond-Detail.png

Exploratorium钻石模型组件详图（见右侧图例）。

科学家吉尔·约翰逊（右）、项目经理凯伦·库克（左）和其他工作人员（身份不明）于2006年在旧金山探索馆的纳米景观项目中安装了巨大的达林钻石模型。细节显示了此钻石模型中使用的Darling模型组件。版权所有2006探索博物馆。经许可使用[40].

从Darling模型构建的α-螺旋主链（8个氨基酸，无侧链）。α-碳,羧基碳,氧气,氮气,氢气.组装和拍照人埃里克·马茨.

巴什谢巴·格罗斯曼

DNA双螺旋的短片段（B型；基于1个u7)在光学质量玻璃块中用激光蚀刻晶体蛋白。通用域名格式。照片由埃里克·马茨.

雕塑家巴斯谢巴·格罗斯曼(巴什谢巴。通用域名格式)使用快速原型技术或金属板材的激光切割，从最初设计的计算机数据集对数学启发对象进行几何雕刻。她还制作含有激光蚀刻的大分子模型的玻璃块，她称之为“晶体蛋白质”(晶体蛋白。通用域名格式). 这些可以根据客户规范进行设计。这里有一个对她的方法的描述.

请参阅右侧DNA模型的3D（可旋转）绘制，然后单击她的图库中的3D预览用于蛋白质和其他模型。

帕特里克·戈德史密斯

大肠杆菌硫喹啉voside酶，不对称单元5英尺卢米诺在玻璃块上蚀刻而成。通用域名格式。经许可使用的照片[42].

卢米诺鲁姆。通用域名格式该公司由父子帕特里克和亚历克斯·戈德史密斯于2005年创立，将激光蚀刻的蛋白质分子和其他物体雕刻成光学质量的玻璃块。

关于此图像
卢米诺绘制的玻璃中青霉素分子模型。单击以播放视频。

卢米诺在玻璃中渲染霍奇金1945年青霉素的结构。有视频可用通过Luminorum的脸书页面.

阿特金斯、罗德里克和弗拉默

DNA耳环——基因珠宝。构建这些是一个教育活动它提供了逐步指令.

1992年，作为科学院的演变和性质（ENSI）在印第安纳大学，托马斯·阿特金斯和乔伊斯·罗德里克开发了制作DNA耳环的教育活动2004年，拉里·弗拉默将该项目改编为该网站。随附详细的课程计划构建DNA耳环的分步指导.

在美国马萨诸塞州阿默斯特市，初中生们制作了这些东西，用于募捐。

朱利安·沃斯·安德烈

图片：Voss-Andreae-AlphaHelix.jpg

Voss-Andreae的“Linus Pauling的阿尔法螺旋”（经许可使用）。这座10英尺（3米）高的雕塑是为了纪念1951年发现阿尔法螺旋线的莱纳斯·鲍林。为了强调自然环境和人类对自然构成块的形象之间的张力，这件作品被涂上了一层原色的红色粉末，与绿色的树叶相得益彰。这座雕塑位于俄勒冈州波特兰霍桑大道东南3945号莱纳斯·鲍林儿时的家门口，现在是莱纳斯·鲍林科学、和平与健康中心（Linus Pauling Center for Science，Peace，and Health）的所在地，该中心委托撰写了这篇文章。经许可使用的照片[43].

朱利安·沃斯·安德烈(朱利安·沃斯·安德烈。通用域名格式)他的作品包括人类形体、数学形体，还有一些灵感来自蛋白质和核酸分子结构。他对西方天使受抗体分子结构的启发本视频中重点介绍以及他的其他作品。Voss-Andreae已提交[9]2004年的描述如下：

Voss-Andreae目前的作品主要关注感官和存在本身背后的感官和美。他的作品从字面上审视了我们物质存在的基础。Voss-Andreae创作了蛋白质雕塑，蛋白质是生命的普遍组成部分。对他来说，比准确复制分子的所有细节更重要的是找到一个指导原则，并遵循它，看看它是否会产生艺术上有趣的结果。他所有蛋白质雕塑背后的主要思想是斜切和蛋白质折叠技术之间的类比。他的工作在算法质量上与自然相似。这位前物理学家使用他为此开发的计算机软件，从科学蛋白质数据中计算切割角度。除了他的作品的决定性的一面外，还有同样强烈的直觉和非理性的一面，他的作品不再作为科学模型而成为纯粹的艺术对象。Voss-Andreae的雕塑提供了一种世界的情感体验，而这个世界通常只有通过我们的智慧才能进入。

图片：Voss-Andreae-2008西方天使研究所-500px.jpg

朱利安·沃斯·安德烈2008年，他带着完成的雕塑《西方天使》站在工作室里。这件雕塑的核心是对抗体分子的科学精确描绘。不锈钢，12'x 12'x 4'（3.70 x 3.70 x 1.20 m）。永久地点：斯克里普斯研究所（佛罗里达州朱庇特）。经许可使用[43].

图片：Voss-Andreae-2003捕光复合作物.jpg

采光综合体通过朱利安·沃斯·安德烈, 2003. 22“x 25”x 25“（56 x 64 x 64厘米）。经许可使用的照片[43].

玛拉·哈塞尔廷

多肽华尔兹通过玛拉·哈塞尔廷有人看见他正在浇灌周围的花园。经许可使用的照片[44].

玛拉·哈塞尔廷(卡拉马拉。通用域名格式)是一位雕刻家，他的作品包括细胞结构（线粒体）和生物重要分子的风格化表现。一个大工程，多肽华尔兹（2003），描述了沿着B淋巴细胞刺激因子激素信使RNA定位的核糖体，将遗传密码转化为该蛋白质。这座雕塑矗立在纽约长岛冷泉港实验室的地面上。Haseltine说：

这座雕塑描绘了现代分子生物学的基石，即创造特定蛋白质的多核糖体的发现。当核糖体沿着信使RNA移动时，新生的多肽从核糖体中出现。蛋白质的遗传密码在代表信息的细管上表示。这件艺术品吸引了科学家、游客和学生的兴趣。他们的问题阐明了生物学的基本方面。

同源希望通过玛拉·哈塞尔廷, 2014. 经许可使用的照片[44].

另一个大型雕塑，同源希望（2014），挂在宾夕法尼亚大学医学院Basser中心的中庭。哈塞尔廷说：

Basser中心致力于发现预防和治疗遗传性乳腺癌的方法。玛拉采访了科学家和捐赠者，寻求灵感。她选择的主题是BRCA-2蛋白，这反映了双方的利益。Basser中心的捐赠者John和Mindy Gray希望这座雕塑能纪念Mindy死于BRCA相关乳腺癌的姐姐。
同源希望描述了BRCA-2蛋白的一个关键活性，正确连接DNA的断裂端。一些遗传形式的癌症，如乳腺癌、卵巢癌和前列腺癌，是由于蛋白质的缺陷导致其不能发挥这一重要功能而引起的。
《同源的希望》是一件精致的艺术作品，像云朵一样飘浮在中庭之上。进入大楼的病人及其家人抬头望去，看到了地平线上的希望，希望是由格雷一家的慷慨、大学的创造环境以及医生和科学家们的努力所激发的。

2016年，Hasentine安装SARS抑制在新加坡生物城的一个反射池里.宽12米，代表主要SARS蛋白酶X射线结构的主干痕迹1页9.

Eckhardt、Karim和Rehbein

图片：Balloon-dna-rehbein-karim.png

DNA双螺旋结构与气球（从左到右）马库斯·雷贝因和阿西夫·卡里姆。施工时间：约两天（？）。

图片：气球buckyball.png

Buckminster-fullerene（巴基球，C60)用气球建造，由阿西夫·卡里姆持有。所有的碳原子都是sp2-杂交。每个绳结上有三个气球。自由轨道通过捏扭来表示。经过实践，可在80分钟内完成施工。

在气球分子。通用域名格式/金球奖.de罗尔夫·埃克哈特（Rolf Eckhardt）、阿西夫·卡里姆（Asif Karim）和马库斯·雷贝因（Marcus Rehbein）描述了他们利用气球构建分子模型的教育举措。为了塑造廉价有趣的分子模型，给出了“打结”气球的说明。然而，没有给出特定分子的详细步骤。图中所示为四面体、八面体、Buckminster-Fullerene、金刚石、石墨、人造石、立方簇和DNA双螺旋的成品模型。

图片：Balloons-rehbein-eckhardt-karim.jpg

马库斯·雷贝因（Marcus Rehbein）、罗尔夫·埃克哈特（Rolf Eckhardt）和阿西夫·卡里姆（Asif Karim）分别持有：钻石；立方烷簇;绿柱石，沸石家族中的硅酸盐矿物。

鲍勃·汉森

固氮酶的活性部位，用于固定厌氧细菌中的氮。钼位于顶部，铁位于底部，另外还有六个铁原子。被认为是N2发生络合作用。左：JSmol。右图：折纸。改编自汉森分子折纸画廊.

鲍勃·汉森（美国明尼苏达州诺思菲尔德圣奥拉夫学院）是著名的JSmol公司蛋白质体依赖的分子可视化引擎。他还开发了分子折纸来吸引化学学生，并出版了这本书分子折纸：纸上的精确比例模型.他的分子折纸网站描述了一种从纸上产生精确尺度分子模型的方法。模型的原子间距离以皮米为单位，键角以度为单位。数据来自实验测量，包括x射线、中子和电子衍射以及紫外、红外、拉曼、微波和核磁共振光谱。基于MOL或XYZ文件形式的计算的数据也可以用作生成模型的基础。在线数据库包括近1000个实验确定结构的可搜索库。

另请参见

注释和参考

  1. ↑KENDREW JC、BODO G、DINTZIS HM、PARRISH RG、WYCKOFF H、PHILLIPS DC。通过x射线分析获得的肌红蛋白分子的三维模型。自然。1958年3月8日；181(4610):662-6. PMID：13517261
  2. ↑ A.A.Barker的肌红蛋白模型在生物大分子可视化历史(历史。莫尔维兹。组织).
  3. ↑3 3.1 三维分子设计。通用域名格式
  4. ↑4 4.1 生物分子建模中心密尔沃基工程学院。
  5. ↑Roberts JR、Hagedorn E、Dillenburg P、Patrick M、Herman T。物理模型提高了生物化学入门课程中的分子三维素养*。生物化学分子生物学教育。2005年3月；33(2):105-10. doi:10.1002/bmb.2005.494033022426。PMID：21638554数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1002/bmb.2005.494033022426
  6. ↑Bain，G.、Yi，J.、Beikmohamadi，M.、Herman，T.和Patrick，M.，2006年。在基础化学实验室中使用物理模型教授生物化学结构的概念和结构描述。化学杂志。教育。83(9):1322-1324.
  7. ↑Herman T，Morris J，Colton S，Batiza A，Patrick M，Franzen M，Goodsell DS。触觉教学：使用物理模型探索蛋白质结构/功能*。生物化学分子生物学教育。2006年7月；34(4):247-54. doi:10.1002/bmb.2006.494034042649。PMID：21638686数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1002/bmb.2006.494034042649
  8. ↑Harris MA、Peck RF、Colton S、Morris J、Chaibub Neto E、Kallio J。手持式模型和计算机成像程序的结合有助于学生回答关于分子结构和功能的口头问题：学生学习的受控调查。CBE生命科学教育。2009年春季；8(1):29-43. doi:10.1187/cbe.08-07-0039。PMID：19255134数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1187/cbe.08-07-0039
  9. ↑9 9.1 9.2本文的大部分内容分子雕塑埃里克·马茨（Eric Martz）根据其早期项目中同名的一节改编而成世界生物分子可视化资源索引该项目在2012年无意中离线。
  10. ↑ 多萝西·霍奇金，一种生活乔治娜·费里（Georgina Ferry）于1998年首次由格兰塔图书公司（Granta Books）出版。Bloomsbury Reader 2014年版。528页。
  11. ↑11 11.1霍奇金特区。青霉素结构的X射线分析。高级科学。1949年7月；6(22):85-9. PMID：18134678
  12. ↑HODGKIN DC、KAMPER J、MACKAY M、PICKWORTH J、TRUEBLOOD KN、WHITE JG。维生素B12的结构。自然。1956年7月14日；178(4524):64-6. PMID：13348621
  13. ↑2018年，只有一名女性获得诺贝尔化学奖177人中有4人：阿达·尤纳思。
  14. ↑Blundell TL、Cutfield JF、Cutfeld SM、Dodson EJ、Dodson-GG、Hodgkin DC、Mercola DA、Vijayan M.三面体2-锌胰岛素晶体中的原子位置。自然。1971年6月25日；231(5304):506-11. PMID：4932997
  15. ↑ 请参见高分子晶体结构的最早解决方案历史。莫尔维兹。组织.
  16. ↑16 16.12018年4月，在米拉莫德斯获得加文·惠塔克的许可。通用域名格式。
  17. ↑KENDREW JC、BODO G、DINTZIS HM、PARRISH RG、WYCKOFF H、PHILLIPS DC。通过x射线分析获得的肌红蛋白分子的三维模型。自然。1958年3月8日；181(4610):662-6. PMID：13517261
  18. ↑KENDREW JC、DICKERSON RE、STRANDBERG BE、HART RG、DAVIES DR、PHILLIPS DC、SHORE VC。肌红蛋白的结构：以2 A.分辨率进行三维傅里叶合成。自然。1960年2月13日；185(4711):422-7. PMID：18990802
  19. ↑KENDREW JC、WATSON HC、STRANDBERG BE、DICKERSON RE、PHILLIPS DC、SHORE VC。氨基酸序列x射线方法及其与化学数据的相关性。自然。1961年5月20日；190:666-70. PMID：13752474
  20. ↑Bernhard Rupp于2018年4月发出许可。
  21. ↑21 21.1拜伦·鲁宾；Richardson Jane S.蛋白质α-碳模型的简单构造。生物聚合物。1972; 11(11):2381-5.PDF格式
  22. ↑拜伦·鲁宾。1985年，高分子骨架模型。酶学方法 115:391-7.
  23. ↑23 23.1Richardson JS、Richardson-DC、Thomas KA、Silverton EW、Davies DR。免疫球蛋白结构域与铜、锌超氧化物歧化酶亚基之间三维结构的相似性。分子生物学杂志。1976年4月5日；102(2):221-35. PMID：1271464数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/S0022-2836(76)80050-2
  24. ↑24 24.1 24.22018年4月获得Byron Rubin的许可
  25. ↑梅耶EF。蛋白质数据库的第一年。蛋白质科学。1997年7月；6(7):1591-7. doi:10.1002/pro.5560060724。PMID：9232661数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560060724
  26. ↑ 埃德加·梅耶的回忆录，美国晶体学协会历史
  27. ↑为什么大自然会结巴？对重复氨基酸链的调查。Edgar F.Meyer&W.John Tollett，Jr.《水晶学报》。D类57, 181-186, 2004.doi.org/10.107/S090744900018023.
  28. ↑ 埃德加·梅耶（Edgar Meyer），讣告（1935-2015），美国晶体学协会。
  29. ↑ Edgar Meyer最喜欢的结构是：共伴侣蛋白，化学与工程新闻
  30. ↑ 纪念分子埃德加·梅耶，国际晶体学联合会通讯20(3), 2012.
  31. ↑31 31.1理查森JS、Tainer JA、理查森DC。蛋白质结构图文并茂的博物馆。《生物物理学杂志》1980年10月；32(1):211-3. doi:10.1016/S0006-3495（80）84934-4。PMID：19431356数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/S0006-3495(80)84934-4
  32. ↑理查森JS。蛋白质结构的解剖和分类。高级蛋白质化学。1981;34:167-339. PMID：7020376
  33. ↑理查森JS。描述蛋白质三级结构的模式。方法酶制剂。1985;115:341-58. PMID：4079792
  34. ↑理查森JS。蛋白质结构示意图。方法酶制剂。1985;115:359-80. PMID：3853075
  35. ↑理查森JS、理查森DC、特威迪NB、格内特KM、奎因TP、赫奇特MH、埃里克森BW、Yan Y、麦克莱恩RD、唐兰ME等。蛋白质研究：表征、折叠、包装和设计。生物物理学会全国讲座，1992年。《生物物理学杂志》1992年11月；63(5):1185-209. PMID：1477272
  36. ↑理查德森JS。早期的蛋白质带状图。自然结构生物。2000年8月；7(8):624-5. doi:10.1038/77912。PMID：10932243数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1038/77912
  37. ↑Vocadlo DJ、Davies GJ、Laine R、Withers SG。鸡蛋白溶菌酶通过共价中间体进行催化。自然。2001年8月23日；412(6849):835-8. PMID：11518970数字对象标识：10.1038/35090602
  38. ↑Gillet A，Sanner M，Stoffler D，Olson A.结构分子生物学的有形增强界面。IEEE计算图应用。2005年3月至4月；25(2):13-7. PMID：15794144
  39. ↑Gillet A，Sanner M，Stoffler D，Olson A.结构分子生物学的有形界面。结构。2005年3月；13(3):483-91. doi:10.1016/j.str.2005.01.009。PMID：15766549数字对象标识：http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2005.01.009
  40. ↑40 40.12018年4月，勘探许可工作人员Megan Bury授予许可。
  41. ↑Stephen D.Darling于2018年出任美国俄亥俄州阿克伦大学名誉教授。Darling Models总部位于美国俄亥俄州斯托。
  42. ↑Luminorum的Patrick Goldsmith授予的许可。Com于2018年4月发布。
  43. ↑43 43.1 43.22018年4月获得Julian Voss Andreae的许可。
  44. ↑44 44.1Mara G.Haseltine于2018年4月授予许可。

Proteopedia页面贡献者和编辑(这是什么？)

埃里克·马茨

检索自“http://proteoppedia.org/wiki/index.php/艺术：Molecular_Sculpture"
个人工具