结构亮点
功能
DLRB1_人类作为细胞质动力蛋白1复合物的几个非催化辅助成分之一,被认为参与将动力蛋白连接到货物和调节动力蛋白功能的适配蛋白。细胞质动力蛋白1作为细胞内小泡和细胞器沿微管逆行运动的马达。
进化保护
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PubMed出版物摘要
km23(96个残基,11kDa)是果蝇路障的哺乳动物直系物,是LC7/robl/km23类动力蛋白轻链的创始成员。已证明km23在TGFβ受体激活后被丝氨酸磷酸化,并结合肌动蛋白中间链以响应这种磷酸化。在此,我们报道了km23的三维溶液结构,该结构显示为同二聚体的三维溶液,类似于在p14和MP1(MglB/robl超家族的两个远亲成员)之间形成的异二聚体络合物,但不同于LC8和Tctex-1类动力蛋白轻链,其也采用同源二聚体结构。km23的保守表面残基,包括三个丝氨酸残基,主要位于分子的单个表面。与此面相邻的是由相反单体的环不完全重叠而形成的大裂口。如在两个领域收集的核磁共振弛豫数据所示,几个分裂残基在ns-ps和ms-mus时间尺度上是灵活的。基于这些观察结果,我们提出,分子中心面上保守残基的斑块对应于km23与动力蛋白中间链结合的位点,而两个单体环重叠之间形成的柔性缝隙对应于km2与其他伙伴结合的位点,例如TGFbeta II型受体或Smad2。
同二聚肌动蛋白轻链km23的结构和动力学,Ilangovan U,Ding W,Zhong Y,Wilson CL,Groppe JC,Trbovich JT,Zuniga J,Demeler B,Tang Q,Gao G,Mulder KM,Hinck AP J Mol Biol。2005年9月16日;352(2):338-54. PMID:16083906[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参阅
工具书类
- ↑Ilangovan U、Ding W、Zhong Y、Wilson CL、Groppe JC、Trbovich JT、Zuniga J、Demeler B、Tang Q、Gao G、Mulder KM、Hinck AP。同二聚体动力蛋白轻链km23的结构和动力学。分子生物学杂志。2005年9月16日;352(2):338-54. PMID:16083906数字对象标识:2016年10月10日/j.jmb.2005.07.002