结构亮点
疾病
PTPRC_人类由于CD45缺乏导致的T-B+严重联合免疫缺陷。该疾病是由影响本条目中所示基因的突变引起的。疾病易感性可能与影响本条目中所示基因的变异有关。
功能
PTPRC_人类通过抗原受体激活T细胞所需的蛋白酪氨酸蛋白磷酸酶。在与DPP4结合时,作为T细胞协同激活的积极调节器。第一个PTPase结构域具有酶活性,而第二个结构域似乎影响第一个结构域的底物特异性。T细胞激活后,招募SKAP1和FYN并去磷酸化。去磷酸化LYN,从而调节LYN活性(通过相似性)。
进化保护
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PubMed出版物摘要
CD45是跨膜受体样蛋白酪氨酸磷酸酶(RPTPs)的原型成员,在免疫功能中起重要作用。与许多其他RPTPs一样,CD45的细胞质区域包含两个同源蛋白酪氨酸磷酸酶结构域,即活性结构域1(D1)和催化损伤结构域2(D2)。在这里,我们报告了天然和磷酸酪氨酸肽结合形式的人CD45细胞质D1D2片段的晶体结构。D1和D2的三级结构非常相似,但双磷酸化CD3zeta免疫受体酪氨酸基激活基序肽仅与D1活性位点结合。D2“活性位”与其他活性位的偏差很大,以至于排除了任何催化活性的可能性。D1和D2的相对取向与在白细胞共同抗原相关蛋白中观察到的取向非常相似,这两个活性位点均为开放构象,并通过广泛的疏水相互作用、氢键和盐桥网络受到抑制。这种晶体结构与先前提出的CD45调节的楔形模型不相容。
受体蛋白酪氨酸磷酸酶CD45功能和调节的结构基础,Nam HJ,Poy F,Saito H,Frederick CA J Exp Med.2005年2月7日;201(3):441-52. Epub 2005年1月31日。PMID:15684325[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
另请参见
工具书类
- ↑Nam HJ,Poy F,Saito H,Frederick CA。受体蛋白酪氨酸磷酸酶CD45功能和调节的结构基础。《实验医学杂志》,2005年2月7日;201(3):441-52. Epub 2005年1月31日。PMID:15684325数字对象标识:10.1084/jem.20041890