结构亮点
功能
IFT25_胡曼声波刺猬/SHH信号所需的IFT复合体B的组件。可能介导SHH成分的转运:SMO和PTCH1受体输出纤毛所需,以及GLI2在睫状体尖端的积聚,以响应SHH通路的激活,表明其参与纤毛内SHH信号分子的动态转运。睫状体组装不需要(根据相似性)。
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PubMed出版物摘要
通过溶液核磁共振(NMR)光谱和X射线晶体学测定了人蛋白HSPC034的结构。在没有核磁共振约束的情况下,使用罗塞塔协议对核磁共振结构系综进行优化,不仅在结构质量上,而且在使用MOLREP和Phaser的原始X射线衍射数据的分子替换(MR)性能上,都有了显著改善。最近证明,该方法普遍适用,使用Rosetta对八个核磁共振结构进行了改进,证明其具有更好的MR性能(Qian等人,Nature 2007;450:259-264)。此外,通过包括NMR约束的标准方法计算的HSPC034的NMR结构在RMSD中改善了晶体结构和MR性能,其顺序为DYANA、CYANA、XPLOR-NIH和CNS,并进行显式水精制(CNSw)。CNSw结构的进一步罗塞塔精细化,可能是由于更彻底的构象采样和/或优越的力场,能够根据回忆、精度和F-测量(RPF)评分找到与NMR数据同样一致的替代低能量蛋白质构象。在进一步的检查中,与X射线结构相比,核磁共振精细结构的额外核磁共振性能不足部分归因于晶体阻塞效应、实际结构差异和核磁共振结构中的低级氢键。埋藏的未满足氢键供体数量的减少与MR性能的改善之间的良好相关性表明了力场中氢键项对改善NMR结构的重要性。Rosetta重定义结构中优越的氢键网络表明,正确识别氢键应该是核磁共振结构精细化的关键目标。将从罗塞塔结构中识别出的非二价氢键作为额外的限制条件包含在结构计算中,可以提高核磁共振结构的性能。
通过罗塞塔精制提高NMR蛋白质结构质量:一项分子替代研究。,Ramelot TA、Raman S、Kuzin AP、Xiao R、Ma LC、Acton TB、Hunt JF、Montelione GT、Baker D、Kennedy Ma Proteins。2009年4月;75(1):147-67. PMID:18816799[1]
来自美国国家医学图书馆数据库MEDLINE®/PubMed®。
工具书类
- ↑Ramelot TA、Raman S、Kuzin AP、Xiao R、Ma LC、Acton TB、Hunt JF、Montelione GT、Baker D、Kennedy Ma。通过Rosetta精炼提高核磁共振蛋白质结构质量:一项分子替换研究。蛋白质。2009年4月;75(1):147-67. PMID:18816799数字对象标识:10.1002/防护2229