Prestin是耳蜗外毛细胞的运动蛋白（Zheng等人，2000）。
哺乳动物耳蜗的外毛细胞和内毛细胞执行不同的功能。作为对膜电位变化的响应，圆柱形外毛细胞迅速改变其长度和刚度。这些由假定的分子马达驱动的机械变化被认为会在耳蜗中产生放大的振动，而这些振动是由内部毛细胞传导的。由于这种分子马达最显著的特点是其速度，Zheng等人（2000年）从音乐符号“presto”中将其命名为“prestin”他们应用抑制性消减杂交PCR程序扩增并丰富沙土鼠外毛细胞cDNA库，以获得唯一表达的基因产物。PCR消减文库中的Pres片段丰富，占487个差异表达克隆的10%以上，并与外毛细胞和内毛细胞衍生探针进行了一致的差异杂交。沙土鼠Pres的全长克隆是从成年沙土鼠耳蜗文库中分离出来的。沙土鼠Pres序列的计算机搜索显示，作为人类7号染色体工作的一部分，约三分之一的人类Pres基因已经测序（GenBank AC005064）。根据前6个外显子的基因组序列推断，人和沙土鼠prestin之间的氨基酸同源性为98%。Prestin与硫酸盐/阴离子转运蛋白家族成员的同源性最高，包括pendrin（605646）和DRA（腺瘤中下调；126650）。Prestin与pendrin的同源性约为40%。沙土鼠mRNA的Northern blot分析未检测到肝、肺、脑、脾、卵巢、肾、肌肉或心脏中的表达。使用从Corti的内毛细胞、外毛细胞、成熟和新生器官以及甲状腺中制备的cDNA进行的虚拟Northern斑点分析显示，仅在Corti的成熟外毛细胞和20天龄器官中表达。
Liu等人（2003年）克隆并表征了人类SLC26A5基因的4个剪接亚型，命名为SLC26A5A-D，分别编码744、685、516和335个氨基酸的推导蛋白质。SLC26A5A-C包含12个预测跨膜结构域的完整集合，而SLC26A5D只有7个预测跨膜结构域。所有4种异构体都保留了硫酸盐转运基序，但没有保留STAS结构域。SLC26A5A是耳蜗中最丰富的成人型prestin，其他3种亚型表达水平较低，在发育过程中表现出不同的表达。
Liu等人（2003年）确定SLC26A5基因包含21个外显子。SLC26A5B-D均具有相同的末端3-质点外显子，但其干预cDNA序列不同。SLC26A5A-B与大多数序列相同，仅在末端3-质点外显子上有所不同。SLC26A5B-D的3-基UTR中存在一致聚腺苷酸化信号，但SLC26A5A的3-基UTR中不存在。
Liu等人（2003）将SLC26A5基因映射到染色体7q22.1。
Zheng等人（2000年）在表达prestin的培养人肾细胞中诱导了电压诱导的形状变化。外毛细胞对电压变化的机械响应伴随着“门控电流”，表现为非线性电容。Zheng等人（2000）也在转染的肾细胞中证明了这种非线性电容。他们得出的结论是，prestin是耳蜗外毛细胞的运动蛋白。
Oliver等人（2001年）证明，细胞内阴离子氯化物和碳酸氢盐赋予prestin电压敏感性。去除这些阴离子可以消除快速的电压依赖性运动，以及驱动蛋白质潜在结构重排的特征非线性电荷运动（“门控电流”）。Oliver等人（2001年）提出了一种模型，其中阴离子充当外源性电压传感器，与prestin分子结合，从而触发外毛细胞运动所需的构象变化。
耳蜗中的外毛细胞（OHC）最令人印象深刻的特性是它们能够在高频下改变长度，从而提供哺乳动物听觉器官精细的灵敏度和频率分辨能力。Prestin似乎是OHC马达分子。通过对prestin基因编码区的同源性搜索，可以在prestin ATG起始密码子上游的第一个内含子中识别甲状腺激素反应元件（TRE）（Weber等人，2002年）。Prestin（TRE）结合甲状腺激素受体（THRA，190120；TRHB，190160）作为单体或推测的异源二聚体，并介导异源启动子对三碘甲状腺激素受体α和β的依赖性反式激活。视黄醇X受体-α（180245）具有加性效应。在缺乏甲状腺激素的情况下，prestin mRNA和prestin蛋白的表达显著降低。基于这些数据，Weber等人（2002年）提出，甲状腺激素是运动蛋白prestin的第一个转录调节器，也是亚细胞prestin分布的直接或间接调节器。
Johnson等人（2011年）研究了从幼鼠和沙鼠分离的Corti器官。他们发现，在生理性内淋巴钙浓度下，大约一半的机械传导通道在休息时被打开，使膜电位去极化至-40 mV左右。这种静息电位与prestin具有最陡峭电压敏感性的膜电位相似。Johnson等人（2011年）得出结论，最小时间常数过滤可确保最佳预扣激活。
Mio等人（2008年）利用负染电子显微镜和单粒子分析确定了重组全长大鼠prestin在2纳米分辨率下的三维结构。Prestin形成的四聚体整体呈子弹状，具有相对较小的细胞外N末端和较大的方形细胞质C末端结构域。切片图像显示内部空洞密度稀疏。Mio等人（2008年）指出，尽管prestin属于阴离子转运体家族，但它不跨质膜运输离子。相反，prestin通过分子内阴离子的电压依赖性移位改变其结构，可能是通过prestin四聚体内的低密度空间。
Minor等人（2009年）研究了56名听力损失患者和212名对照，发现了23个序列变异，其中21个位于SLC26A5的非编码区。仅在患者中观察到两种编码序列变异，即S434S和I663V。在对I663V变异的电子分析中表明，它可能是良性的。
Mutai等人（2013年）对来自15个无亲缘关系的失聪日本家庭的58名受试者进行了一项研究，确定了两个姐妹的SLC26A5基因突变为复合杂合子：一个从母亲遗传的错义突变（R130S；604943.002）和一个从父亲遗传的无义突变（W70X；6049430.003）。在dbSNP（构建135）、1000基因组项目或Exome Variant Server数据库中未发现突变，在192名日本对照中未发现R130S突变。
Liberman等人（2002年）通过靶向破坏创造了缺乏prestin的小鼠。纯合突变小鼠在体外失去了外毛细胞的电动性，在体内失去了40-60dB的耳蜗敏感性，而没有破坏外毛细胞中的机械电传导。在杂合子中，电动性减半，耳蜗阈值增加了2倍（约6dB）。Liberman等人（2002年）得出结论，prestin是电动能力所需的运动蛋白，电动能力和耳蜗放大之间存在简单而直接的耦合，并且没有必要调用其他主动过程来解释哺乳动物耳朵中的耳蜗敏感性。
Homma等人（2013年）使用敲除小鼠模型表明，用甘氨酸（V499G）替代val499可显著改变小鼠prestin的电动势。V499预计位于最后一个跨膜段的C末端附近，紧邻细胞内C末端结构域。V499G突变体prestin适当靶向膜，并与野生型prestin形成异源四聚体。prestin的运动功能不受多聚体形成的影响，表明prestin亚基在多聚体中的功能独立性。
通过研究哺乳动物prestin基因的系统发育史和分子进化，Li等人（2008）发现证据表明，prestin经历了与回声定位蝙蝠高频听力进化相关的正选择。超过80%的阳性选择位点发生在功能重要的区域，包括涉及电压传感、硫酸盐转运和蛋白质靶向的区域。