Tgn38是一种主要定位于转高尔基网络的跨膜糖蛋白，已被用于研究转高尔基网（TGN）的结构和功能。TGN是蛋白质的关键分选站。Luzio等人（1990年）分离的大鼠cDNA编码一种特定位于TGN中的I型膜蛋白。他们根据蛋白质在细胞内的位置将其命名为Tgn38，并计算出38 kD的分子量。SDS-PAGE显示Tgn38的表观分子量为85～95kD。作者将观察到的和计算出的分子量之间的差异归因于高度糖基化和/或异常折叠。
通过用Tgn38 cDNA筛选人胎肝文库，Ponnambalam等人（1996年）鉴定了TGN46 cDNA。预测的437个氨基酸的人蛋白基于其46kD的推断分子量被命名为TGN46。这些作者还克隆了编码猕猴同源物Tgn47的cDNA。人类TGN46和猕猴Tgn47蛋白都包含一个信号肽、管腔结构域、跨膜结构域和细胞质结构域。膜跨区和细胞质尾部分别包含保留和恢复信号，用于TGN定位。TGN46蛋白与大鼠和小鼠Tgn38非常相似，但与腔域N末端的啮齿动物蛋白不同。在TGN46中，该区域包含14个14-mer序列的直接重复。在Western blots上，TGN46的表观分子量为150 kD，表明存在广泛的O-和N-糖基化。Ponnambalam等人（1996年）利用免疫荧光技术将TGN46定位于人类细胞中的TGN，并表明其通过内体在TGN和细胞表面之间循环。Northern blot分析显示TGN46在人类肝脏中表达为7.5kb、2.4kb和1.4kb mRNA。
Kain等人（1998年）鉴定了额外的人类TGN46 cDNA，这些cDNA是通过交替使用TGN46基因内含子3中的3个质点剪接位点产生的。交替剪接的cDNA编码TGN48和TGN51亚型，具有更长的C末端尾部。当在哺乳动物细胞中表达时，所有3种形式主要定位于TGN。
真菌代谢产物布雷菲尔丁A（BFA）已被用于研究分泌途径中的膜交通。BFA阻断分泌并深刻改变高尔基复合体的结构。Ladinsky和Howell（1992年）研究了BFA对TGN的影响，并将其对高尔基池的影响进行了比较。他们的结果，结合其他研究，表明Tgn38通过内吞途径从质膜返回。Ladinsky和Howell（1992）得出结论，TGN在结构和功能上与高尔基池不同，表明不同的分子控制着高尔基池和TGN的膜交通。
Tgn38和Tgn41是一种完整膜蛋白（Tgn38/41）的亚型，主要定位于正常大鼠肾细胞的转高尔基网络。Reaves等人（1993年）使用Tgn38/41的多克隆抗血清来监测其在对照细胞和BFA处理细胞表面的外观和去除情况。他们发现，在对照细胞和BFA处理的细胞中，Tgn38/41在质膜和TGN之间循环，并表明质膜与TGN之间存在循环途径，主要是TGN蛋白质以及那些通常循环到其他细胞内隔室的蛋白质。加入BFA不仅改变了TGN的形态和定位，还改变了内吞动力学。门克斯综合征（309400）中突变的ATP酶（ATP7A；300011）是另一种在TGN和质膜之间循环的蛋白质。
Kain等人（1998年）确定人类TGN46基因包含4个外显子。
通过荧光原位杂交，Kain等人（1998年）将TGN46基因定位到染色体2p11.2。