ABCC1基因编码多药耐药蛋白-1（MRP1），属于ABC转运蛋白家族。MRP1运输结构多样的内源性物质以及外源性物质及其代谢物，包括各种结合物、抗癌药物、重金属、有机阴离子和脂质。它在体内广泛表达，特别是在组织和体循环界面的细胞中，如血脑屏障（Li等人，2019年总结）。
Cole等人（1992年）发现了一种转运蛋白，其基因在小细胞肺癌细胞系NCI-H69的多药耐药变体中过度表达。与大多数对多种化疗药物耐药的肿瘤细胞株不同，它没有过度表达跨膜转运蛋白P-糖蛋白（MDR1；171050）。Cole等人（1992年）分离出与耐药H69细胞中过度表达的mRNA相对应的cDNA克隆。一个cDNA与7.8至8.2 kb的mRNA杂交，该mRNA在耐药细胞中的表达是药敏H69细胞的100至200倍。过度表达与同源基因的扩增有关。该cDNA包含一个由1522个氨基酸组成的开放阅读框，编码一种蛋白质，他们将其命名为MRP，即“多药耐药相关蛋白”（Cole和Deeley（1993）将预测的蛋白质序列修正为1531个氨基酸。）数据库分析表明，初级序列与三磷酸腺苷（ATP）结合盒（ABC）转运系统超家族相似。该超家族包括MDR1和囊性纤维化跨膜电导调节器（CFTR；602421）的基因。Northern blot分析很容易检测到肺、睾丸和外周血单个核细胞中的MRP转录物；胎盘、大脑、肾脏、唾液腺、子宫、肝脏和脾脏中的MRP转录物低于检测水平。
Li等人（2019年）发现Abcc1基因在小鼠内耳中表达，该基因定位于血管纹和具有细胞膜分布的听觉神经。研究结果表明，这种蛋白质可能在内耳中起交换物质的作用。
Zaman等人（1994年）描述了导致他们得出结论的实验，即MRP是一种质膜药物外排泵。
Lorico等人（2002年）表明，谷胱甘肽是MRP介导的对重金属氧阴离子抗性的辅助因子：人类纤维肉瘤细胞过度表达MRP1和γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶的重（催化）亚单位（606857），表明其对亚砷酸钠和锑毒性的抗性增强。
Muller等人（2002年）利用流式细胞术分析发现，当FLAG表位引入膜跨域-1（MSD1）或MRP1的MSD3的细胞外环时，在去除N-糖基化位点后，可以在细胞表面获得它。相反，即使去除了所有3个N-糖基化位点，插入到MSD2中的FLAG表位也无法进入，这表明MSD2深埋在质膜中。
通过RT-PCR和Western blot分析，Pascolo等人（2003）发现MRP1和MRP3（ABCC3；604323）在胎盘中高度表达，但只有MRP1在滋养层细胞系中高度表达。MRP2（ABCC2；601107）和MRP5（ABCC5；605251）仅在胎盘和滋养层细胞系中弱表达。孕晚期胎盘表达的MRP1多于孕早期胎盘。极化后滋养层细胞系中MRP1表达显著增加。Pascolo等人（2003年）得出结论，MRP1表达随着滋养层成熟而增加。
Gennuso等人（2004年）发现，在培养的小鼠星形胶质细胞中，未结合胆红素诱导Mrp1从高尔基体到质膜和整个细胞质的表达增加和瞬时重新分布。阻断Mrp1外排泵会增加细胞对非结合胆红素毒性作用的易感性，这表明Mrp1在这种情况下是一种重要的保护剂。作者指出，这一发现与胆红素升高引起的新生儿脑病有关。
Mitra等人（2006年）发现，肥大细胞释放的1-磷酸鞘氨醇（S1P）与脱颗粒无关。S1P分泌依赖于ABCC1，但不依赖于ABCB1（171050），并且抑制ABCC1可阻断组成性和抗原刺激性S1P的释放。趋化性分析表明，ABCC1介导的S1P转运影响了肥大细胞的迁移，但不影响肥大细胞脱颗粒。
移植后潜伏的人巨细胞病毒（HCMV）感染重新激活与高发病率和死亡率相关。在体内，髓系细胞及其祖细胞是HCMV潜伏期的重要部位，其建立和/或维持需要表达病毒转录物UL138。Weekes等人（2013年）在基于细胞培养的质谱中使用氨基酸的稳定同位素标记来确定UL138介导的细胞表面MRP1的显著损失以及该转运体底物输出的减少。与潜伏相关的MRP1损失和细胞毒性药物长春新碱的积累，长春新碱是一种MRP1底物，来自自然潜伏的CD14+（158120）和CD34+（142230）祖细胞的贫化病毒，所有这些都是体内潜伏位点。Weekes等人（2013年）得出结论，UL138介导的MRP1缺失为检测潜在HCMV感染提供了一个标记，也是在移植前消除潜在感染细胞的治疗靶点。
Grant等人（1997）定义了MRP的内含子/外显子结构，并描述了MRP mRNA的一些剪接变体。该基因跨度至少为200 kb。它包含31个外显子和高比例的0类内含子，其选择性剪接导致显著水平的变异转录物，维持MRP mRNA的原始开放阅读框架。（0类剪接发生在2个密码子之间，例如ATG/ATG=Met.Met。1类剪接将是ATGA/TG，2类剪接则是ATGAT/g。）对内含子/外显子组织和蛋白质一级结构的保守性分析表明，MRP相关转运蛋白是通过与编码多面体膜蛋白的1个或多个基因融合，从与CFTR共有的祖先进化而来的。
通过同位素原位杂交，Cole等人（1992年）将MRP1基因定位到染色体16p13.1。Grant等人（1997年）将MRP1基因定位在与急性髓细胞白血病M4Eo亚类相关的中心间期反转的短臂断点附近，并定位在MYH11基因的端粒侧（160745）。
使用PCR-SSCP分析，Conrad等人（2001年）筛查了36名白人志愿者MRP1基因编码外显子的突变，包括相邻的内含子序列。在发现的几个变化中，预计有2个会引起氨基酸替换。其中一个突变，G671V，是特别有趣的，因为它位于第一个核苷酸结合域附近。为了确定这种突变是否导致MRP1表型的改变，构建了一种突变MRP1表达载体，并将其转染到SV40转化的人类胚胎肾细胞中，并检测了突变蛋白的转运特性。通过研究底物，与野生型MRP1相比，突变体的有机阴离子转运活性没有差异。
Wang等人（2005年）对来自中国人、马来人、印度人、欧美人和非裔美国人的约480名样本进行了MRP1最近阳性选择的基因组特征扫描。该位点SNP的遗传图谱显示单倍型多样性高，连锁不平衡（LD）弱。尽管LD很弱，但MRP1基因启动子区-260G-C SNP（rs4148330）的G等位基因（包含在高频单倍型中）在欧美人中表现出135 kb的扩展单倍型纯合度。长程单倍型和F（st）统计检验表明，在欧美人群中G等位基因选择阳性。MRP1启动子报告分析显示，在所有4个受试细胞系中，与C等位基因启动子相比，G等位基因的启动子活性显著降低（P=0.01）。Wang等人（2005年）认为，rs4148330可能在一定程度上解释了药物反应的个体差异和人群差异。
常染色体显性聋77
在患有常染色体显性聋-77（DFNA77；618915）的多代汉族家庭（HN-SD01家族）的10名受影响成员中，Li等人（2019）在ABCC1基因（N590S；158343.0001）中发现了杂合错义突变。该突变是通过连锁分析和外显子组测序相结合发现的，与家族中的疾病分离。患者源性淋巴母细胞的体外功能表达研究表明，与对照组相比，ABCC1底物的外排能力暂时降低；然而，到6小时时，患者细胞和对照细胞的流出量相同。对另外217名听力损失患者进行ABCC1筛查，发现2名患者（G231D和E296V）存在候选杂合致病性变体。ExAC和gnomAD数据库中都没有这两种变体。然而，不可能对这些患者进行家族隔离，也没有对这些变异进行功能研究。Li等人（2019年）假设ABCC1可能在维持内耳内环境稳定方面发挥保护作用；外排泵活性降低可能导致内耳功能受损，导致迟发性听力损失。
Robbiani等人（2000年）表明，树突状细胞（DC）从皮肤向淋巴结迁移利用白三烯C4（LTC4；见246530）转运蛋白MRP1。在Mrp1-/-小鼠中，DC从表皮的动员和向淋巴管的转运大大减少，但外源性半胱氨酸白三烯LTC4或LTD4可恢复其迁移。在体外，这些半胱氨酸白三烯促进了趋化因子CCL19（SCYA19；602227）的最佳趋化性，但对其他相关趋化因子没有促进作用。CCL19在体内的拮抗作用阻止了DC迁移出表皮。因此，作者得出结论，MRP1明显通过转运LTC4调节DC向淋巴结的迁移，从而促进对CCL19的趋化性和DC从表皮的动员。
Schultz等人（2001年）表明，与野生型小鼠相比，Mrp1缺陷小鼠鼻腔感染后肺炎链球菌的生长减少，死亡率大大降低。这种优势可以通过使用5-脂氧合酶抑制剂来消除。由于细胞内LTC4的积累和LTC4合成酶的抑制，突变小鼠肺中LTC4水平较低。另一方面，他们的炎症反应减少，LTB4水平较高（见LTB4R2；605773），这与LTA4水解酶（151570）活性增加有关，是保护作用所必需的。Schultz等人（2001年）认为MRP1可能是肺炎辅助治疗的新靶点。
Lorico等人（2002）发现，在过表达MRP1的细胞培养物中，对重金属氧阴离子毒性具有耐药性，但在MRP1-/-敲除小鼠中，对亚砷酸钠和锑的敏感性没有增加。作者指出，跨膜输出泵的冗余性表明，其他泵可以有效替代MRP1介导的重金属氧阴离子转运。