Yoshioka等人（1995年）报告了小鼠和人类XI型胶原蛋白的预测氨基酸序列之间93%的序列一致性。克隆实验还揭示了编码位于α-1（XI）氨基球状结构域酸性区内的85个残基的序列的选择性剪接。对不同胚胎组织的RNA样本的分析表明，选择性剪接可能局限于注定要成为骨骼的组织。
Bernard等人（1988年）表明，XI型胶原蛋白的cDNA衍生氨基酸序列显示出纤维形成胶原蛋白的多种结构特征。此外，对人类基因的选定部分进行的核苷酸序列分析显示出特征性的54-bp外显子基序。因此，他们得出结论，XI型胶原属于纤维胶原。他们还建议，该基因的表达并不像以前认为的那样仅限于软骨，因为克隆所来自的cDNA文库来自软骨组织和非软骨组织。
Booth等人（2019年）指出，COL11A1基因在内耳的顶盖膜中表达。
Jacenko等人（1994年）指出，40多个特征明确的小鼠骨骼发育不良的研究有助于理解人类骨软骨发育不良。例如，他们指出了Li等人（1993年）的工作，该工作表明，小鼠常染色体隐性疾病软骨发育不良（cho）的突变映射到与COL11A1基因位于同一区域的小鼠3号染色体。Li等人（1995）证明了来自cho纯合子的COL11A1 mRNA中翻译起始密码子下游约570个核苷酸的胞苷残基缺失。该缺失导致阅读框移位，并引入了一个过早的终止密码子。新生cho/cho小鼠的四肢骨干骺端比正常骨骼宽，只有正常长度的一半左右。研究结果表明，XI型胶原对软骨胶原纤维的正常形成和软骨的内聚特性至关重要。结果还表明，生长板软骨细胞的正常分化和空间组织严重依赖于软骨细胞外基质中XI型胶原的存在。
通过微阵列分析，Jun等人（2001年）证明了COL11A1基因在人类供体角膜中的表达。
Fichard等人（1995年）回顾了胶原蛋白V（120215）和XI，并评论了它们在控制纤维生成中的基本作用，可能是通过在纤维内形成核心。这些胶原蛋白的另一个特征是其N-前肽延伸部分保留在组织形式中，这对于已知的原纤维胶原蛋白来说是不寻常的。V型胶原和XI型胶原的组织位置不同，但它们的结构和生物学特性似乎密切相关。它们的一级结构在基因和蛋白质水平上高度保守，这种保守是它们具有相似生物学特性的基础。特别是，它们都对哺乳动物胶原酶有抵抗力，而且对胰蛋白酶也非常敏感。虽然它们具有细胞粘附和肝素结合位点，这两个位点在发育和伤口愈合等生理过程中可能至关重要，但这两种胶原蛋白通常埋藏在主要的胶原纤维中。很明显，几个胶原蛋白型分子实际上是来自胶原蛋白V和XI的链的异型结合，这表明这两种胶原蛋白不是不同的类型，而是一种可以称为V/XI胶原蛋白的单一类型。
Annunen等人（1999年）描述了COL11A1基因的基因组结构。该基因跨度超过150 kb，由68个外显子组成。外显子编号为1至67，编号6A和6B用于第六和第七外显子（以前称为IIA和IIB），因为它们是交替剪接的，不存在于同一mRNA中（Zhidkova等人，1995年）。Bernard等人（1988年）编号为9-15的外显子对应于Annunen等人（1999年）编号中的第16-22外显子。在三螺旋区未发现半胱氨酸残留。690位的氨基酸是蛋氨酸，而不是色氨酸，这是一种在胶原蛋白三螺旋中很少发现的氨基酸。
通过探测从流动染色体分离的DNA，将至少一个XI型胶原蛋白亚基的基因分配给第1染色体（Henry等人，1988）；通过原位杂交，将该基因区域化为1p21。
Sirko-Osadsa等人（1996年）提出证据表明，一种Stickler综合征（STL2；604841）是由COL11A1基因突变引起的。他们鉴定并使用COL11A1的基因内和高度连锁标记，以表明该基因座与排除了与COL11A2和COL2A1连锁的Stickler综合征家族相关。
Stickler综合征II型和Marshall综合征
Richards等人（1996年）研究了一个4代家族，其中7人患有Stickler综合征II型（STL2；604841），伴有玻璃体和视网膜异常，9人正常。作者证明了与COL11A1基因区域的连锁。使用从培养的皮肤成纤维细胞中提取的RNA对RT-PCR产物进行COL11A1突变分析。序列分析显示，受影响的个体是gly97-to-val替代（120280.0001）的杂合子，该替代破坏了Gly-X-Y胶原蛋白序列。对50个无亲缘关系的对照组的100条染色体进行SSCP分析，仅发现正常家族成员的带型。Richards等人（1996年）得出结论，胶原蛋白XI是人类玻璃体的重要结构成分。
Martin等人（1999年）指出，COL11A1突变的Stickler综合征患者表现为“串珠状”或2型玻璃体表型。在5个具有2型玻璃体表型的家族中，Martin等人（1999年）确定了2个与COL11A1相关的家族；测序发现导致胶原链缩短的突变，一个通过外显子跳跃，另一个通过多外显子缺失。
Annunen等人（1999年）在马歇尔综合征（MRSHS；154780）、Stickler综合征或Stickler-like综合征患者中发现了COL11A1基因的15个新突变和COL2A1基因的8个新突变。据Griffith等人（1998年）报道，COL11A1基因的大多数突变改变了剪接一致序列，但所有突变都影响了54-bp外显子的剪接一致性序列。此外，一名患者的基因组缺失导致54-bp外显子丢失（120280.0002）。10个突变中有9个影响了该基因第38至54外显子区域中54个bp外显子的剪接。尽管该区域三分之一以上的外显子大小为90或108 bp，但在其中未发现剪接突变。
Majava等人（2007）分析了44名具有Stickler综合征或Marshall综合征表型的COL2A1基因突变阴性患者，他们在10名患者中发现了COL11A1的突变（例如，见12028002和120280006）。10名突变阳性患者中有4人被诊断为马歇尔综合征，但其余6人表现出重叠的马歇尔/斯蒂克勒表型。Majava等人（2007年）得出结论，杂合COL11A1突变可能导致马歇尔综合征或Stickler综合征，也可能导致难以对这两种疾病进行分类的表型。在一名COL11A1（120280.0006）突变的患者中诊断出I型玻璃体异常，这表明玻璃体表型并不总是能够预测Stickler和Marshall综合征中的缺陷基因。
在一对患有马歇尔综合征的母子中，Ala-Kokko和Shanske（2009）确定了COL11A1基因剪接位点突变的杂合性（120280.0012）。受影响较为轻微的母亲因突变而呈镶嵌状；作者表示，这是首次报道马歇尔综合征的嵌合体。
腰椎间盘突出症，易感
腰椎间盘突出症（见603932）是腰椎间盘髓核变性和突出症，是最常见的肌肉骨骼疾病之一。XI型胶原蛋白对软骨胶原蛋白的形成和细胞外基质的组织至关重要。Mio等人（2007年）确定了日本人群中COL11A1基因多态性与腰椎间盘突出症之间的关联。单核苷酸多态性（4603C-T；120280.0007）与腰椎间盘突出症有最显著的相关性，P=3.3 x 10（-6）。正常情况下，COL11A1基因在椎间盘高度表达；在腰椎间盘突出症患者的椎间盘中，其表达降低。表达水平与椎间盘退变程度呈负相关。由于稳定性降低，包含疾病相关等位基因的转录本减少。这些观察结果表明，XI型胶原对椎间盘代谢至关重要，其减少与腰椎间盘突出症有关。
纤维软骨发生1
Tompson等人（2010年）对2名无血缘关系的纤维软骨形成患者（FBCG1；228520）的COL11A1基因进行了测序，并证明每个患者都是一个复合杂合子，其中一个等位基因发生功能丧失突变，另一个突变预示着保守的三螺旋甘氨酸残基被替换（120280.0008-120280.0011）。携带错义突变的父母患有近视。携带功能丧失等位基因的父母都有早发性听力损失。Tompson等人（2010年）认为，COL11A1是轻度显性遗传性耳聋的基因座，携带者中可能存在表型表现。
常染色体显性聋37
Booth等人（2019年）在常染色体显性聋-37（DFNA37；618533）的一个欧洲血统4代大家族的受累成员中，发现了COL11A基因中的杂合剪接位点突变（120280.013）。结合连锁分析和外显子组测序发现并经Sanger测序证实的突变与该家族中的疾病分离。使用小基因构建来表达细胞系中的突变，作者表明，突变导致外显子5跳跃，导致框架内缺失和N末端前肽中缺失218至260个残基的肽。该突变预计会影响该基因的所有5个转录本，但可能具有“泄漏”效应。
Rad等人（2021年）在分离出常染色体显性遗传非综合征语前感音神经性聋的两个无关德国家庭的受影响个体中，鉴定出COL11A1基因的杂合剪接突变（分别为120280.014和120280.015）。
Ciorba等人（2021年）在患有语言前或语言后感觉神经性非综合征性聋（NSHL）的4代意大利家庭中，GJB2（121011）和GJB6（604418）基因以及96个其他NSHL相关基因突变为阴性的受影响个体中已确定COL11A1基因（H165L；120280.0016）错义突变的杂合性，该错义突变与疾病完全分离，在公共变异数据库中未发现。
软骨发育不良（cho）小鼠是一种常染色体隐性遗传疾病，其新生儿死亡、下颌骨小、腭裂、胸部小、四肢不成比例和软骨脆弱（Seegmiller等人，1971），这一事实支持了XI型胶原在人类骨软骨发育不良中的意义，显示XI型胶原α-1链异常。
Morris和Bachinger（1987）得出结论，XI型胶原蛋白是由3种不同的多肽组成的三聚体——α-1、α-2和α-3。所有3条链都保留非三重链域。然而，Wu和Eyre（1995年）提供了证据，证明先前称为XI型胶原的α-3链实际上是从COL2A1基因转录而来的（120140）。