简介：

交互图案数据库或iMOTdb列出了PDB中所有结构条目识别的交互图案。保守的图案或指纹被识别为单个结构条目，也被分组以报告所有超家族成员之间共享的共同图案。iMOT软件包（Bhaduri等人，2004）用于识别数据库中的图案。

相互作用的基序有助于我们理解蛋白质的结构和功能。关于这些基序的信息在蛋白质折叠、建模和工程实验中应该是有价值的。如之前的研究所示，保守的空间相互作用基序在基于模式的远程同源搜索方法中起着重要的约束作用（Bhaduri等人，2004）。iMOT数据库使用PHI-BLAST（Zhang等人，1998年）和SCAN MOT（Chakrabarti等人，2005年）提供链接，以帮助序列搜索协议使用交互基序。

代表蛋白质超家族的相互作用基序源自PASS2的结构比对（Bhaduri等人，2004）。这些基序是给定蛋白质家族的指纹，并提供了关于蛋白质结构和功能作用的有用见解。在不同模体对之间评估的伪电位反映了区域之间的相互作用强度，并突出了局部子结构的热力学稳定性。因此，该数据库将为理解给定多肽的折叠、结构建模和设想突变运动提供有用的见解。

工具书类

1.Pugalenthi G，Bhaduri A，Sowdhamini R（2006）iMOTdb——蛋白质中空间相互作用基序的综合集合。核酸研究，2006年1月1日；34：D285-6

2.Bhaduri，A.、Pugalenthi，G.、Gupta，N.和Sowdhamini，R.（2004）。iMOT：用于选择空间交互图案的交互式软件包。核酸研究32，W602-W605

3.Bhaduri.A.、Ravishankar，R.和Sowdhamini，R.（2004）。蛋白质超家族的保守空间相互作用基序：应用于基因组数据的折叠识别和功能注释。蛋白质，54（4），657-70。

4.Saikat Chakrabarti。，普雷姆·阿南德。，尼丁·巴德瓦吉。，Pugalenthi，G.和Sowdhamini，R.（2005）SCANMOT：使用多序列基序的同时扫描搜索相似序列。《核酸研究》，33，274-276。

5.Bhaduri，A.、Pugalenthi，G.和Sowdhamini，R.（2004）。PASS2：作为结构超家族组织的蛋白质比对的自动化数据库。BMC生物信息学5:35

6.Zhang Z、Schaffer AA、Miller W、Madden TL、Lipman DJ、Koonin EV、Altschul SF。（1998）：使用模式作为种子进行蛋白质序列相似性搜索。核酸研究，26（17）：3986-3990。